Ultraelementy

Ultraelementy – pierwiastki chemiczne wchodzące w skład organizmów w ilości mniejszej niż 0,000001% (czyli 10−6%) masy ciała. Ich rola nie została do końca wyjaśniona. Wiadomo, że są niezbędne dla funkcjonowania organizmu. Prawdopodobnie wchodzą w skład niektórych białek i są aktywatorami niektórych szlaków metabolicznych.
Do ultraelementów zalicza się m.in.: srebro, złoto, rad i selen.

== Zobacz też ==
makroelementy
mikroelementy
biologiczne znaczenie pierwiastków

== Bibliografia ==
Encyklopedia Biologia. Agnieszka Nawrot (red.). Kraków: Wydawnictwo GREG, s. 555. ISBN 978-83-7327-756-4.


Usieciowanie

Usieciowanie – częstość pojawiania się wiązań pentapeptydowych pomiędzy resztami kwasu N-acetylomuraminowego peptydoglikanu w ścianie komórkowej bakterii.
Przez wolną grupę karboksylową reszty kwasu N-acetylomuraminowego, łańcuch wielocukrowy łączy się z pentapeptydem o składzie aminokwasów charakterystycznym dla gatunku bakterii. Przykładowo w pentapeptydzie zidentyfikowanym u E. coli występują L-alanina, kwas D-glutaminowy, DAP i dwie reszty D-alaniny. W 3 pozycji zawsze występuje aminokwas zasadowy lub DAP.
W peptydoglikanach zaliczanych do grupy A wiązanie poprzeczne powstaje pomiędzy wolną grupą aminową peptydu w pozycji 3 a grupą karboksylową innego peptydu w pozycji 4.
Rzadziej występująca grupa B peptydoglikanów, spotykana m.in. u Corrynebacterium, zawiera wiązanie poprzeczne pomiędzy grupą γ-karboksylową reszty kwasu D-glutaminowego w pozycji 2 jednego peptydu i D-alaniną w pozycji 4 innego.
Obecność mostków międzypeptydowych lub krzyżowych wiązań bezpośrednich w peptydoglikanie warunkuje stopień jego usieciowania. Poziom usieciowania u bakterii Gram-dodatnich wynosi zazwyczaj blisko 100%, gorzej usieciowana jest ściana bakterii Gram-ujemnych (20–30%).

== Przypisy ==


Wapń całkowity

Wapń całkowity – w diagnostyce laboratoryjnej gospodarki wapniowej organizmu oznacza całkowitą ilość wapnia jaka znajduje się w surowicy krwi rozdzieloną na poszczególne frakcje:

zjonizowany – stanowi ok. 50% wapnia całkowitego;
związany z resztami kwasowymi kwas karboksylowy karboksylanów – ok. 10% wapnia całkowitego;
związany z białkami, głównie albuminami – ok. 40% wapnia całkowitego;


Wiązania wysokoenergetyczne

Wiązania wysokoenergetyczne, wiązania makroergiczne – wiązania chemiczne, których standardowa energia swobodna hydrolizy jest równa bądź niższa ("bardziej ujemna") niż dla hydrolizy ADP do AMP.
Do związków zawierających wiązania makroergiczne należą: ADP, ATP, UDP-glukoza, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian, "aktywny metyl", fosfoenolopirogronian, acetylo-CoA (i inne estry tiolowe koenzymu A, np. bursztynylo-CoA, metabolit cyklu Krebsa) itp.
Związki zawierające wiązania makroergiczne biorą udział w przenoszeniu energii w komórce. Podczas swego rozpadu uwalniają znaczną ilość energii.
Graficznie wiązanie tego typu oznacza się najczęściej tyldą (~).


Wiązanie fosfodiestrowe

Wiązanie fosfodiestrowe – wiązanie chemiczne powstające w wyniku połączenia dwóch grup hydroksylowych przez grupę fosforanową.

== Wiązanie fosfodiestrowe w kwasach nukleinowych ==
Wiązanie fosfodiestrowe w kwasach nukleinowych łączy kolejne nukleotydy w łańcuchu DNA i RNA, poprzez połączenie z grupą fosforanową piątego atomu węgla w deoksyrybozie jednego nukleotydu z trzecim atomem węgla deoksyrybozy drugiego nukleotydu. Enzymy hydrolizujące internukleotydowe wiązanie fosfodiestrowe to nukleazy.

== Przypisy ==


Wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe – umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą oligopeptydy, polipeptydy i białka.
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.

Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).


Wsalanie

Wsalanie - zjawisko zwiększania rozpuszczalności niektórych związków (zwłaszcza białek z grupy globulin) w wodzie po dodaniu do układu prostych soli nieorganicznych.
Zjawisko to jest odwrotnością wysalania, czyli doprowadzania do koagulacji koloidów, poprzez dodanie do nich prostych soli nieorganicznych.


Wykres Ramachandrana

Wykres Ramachandrana – wykres wartości międzycząsteczkowych kątów torsyjnych φ (fi) względem wartości kątów ψ (psi), obrazujący dozwolone i niedozwolone rotacje w łańcuchu peptydowym. Wykres ten zaproponował Gopalasamudrama Narayana Iyer Ramachandran.
Matematycznie jest to wykres funkcji

        f
        :

          [

            −
            π
            ,
            π

          )

        ×

          [

            −
            π
            ,
            π

          )

        →

            R

            +

        .

    {\displaystyle f\colon \left[-\pi ,\pi \right)\times \left[-\pi ,\pi \right)\rightarrow \mathbb {R} _{+}.}

 Dziedziną funkcji jest torus; ponieważ standardowy dwuwymiarowy wykres Ramachandrana jest odwzorowaniem torusa na płaszczyźnie, skutkuje to jego pewnym zniekształceniem i nieciągłościami.
Kąt φ określa wielkość rotacji w głównym łańcuchu peptydowym przy wiązaniu peptydowym między atomem azotu a węglem α. Kąt ψ jest natomiast mierzony między węglem α i węglem karbonylowym.
Niedozwolone są te wartości kątów φ-ψ, które powodują przestrzenną zawadę między niezwiązanymi z nimi atomami. Dozwolone kombinacje zaznacza się na wykresie kropkami.
Dla wszystkich L-aminokwasów oprócz proliny i glicyny układają się one w trzy obszary – dozwolone kombinacje charakteryzują helisę α, strukturę β i potrójną helisę cząsteczki kolagenu. Jasne obszary na wykresie odpowiadają takim konformacjom, w których atomy polipeptydu zbliżyłyby się bardziej, niż wynosiłaby suma ich promieni van der Waalsa. Są one przestrzennie niedozwolone dla wszystkich aminokwasów oprócz glicyny, nieposiadającej bocznego łańcucha.
Ponadto w niektórych obszarach wykresu suma odległości między atomami jest tylko nieco mniejsza niż suma promieni van der Waalsa; w takiej sytuacji polipeptyd może utworzyć lewoskrętną α-helisę.
L-aminokwasy nie mogą tworzyć lewoskrętnej helisy, ale obecność reszty glicyny bądź asparaginianu lub asparaginy tworzących wiązanie wodorowe bocznym łańcuchem z głównym łańcuchem polipeptydowym stabilizuje tę niepreferowaną konformację.
Helisa 3,0 jest na krawędzi dozwolonego regionu α-helisy: wskazuje to na jej niższą stabilność.
Glicyna nie ma bocznego łańcucha i może adaptować kąty ψ i φ do wszystkich kwadrantów wykresu Ramachandrana. Dlatego też reszta glicynylowa występuje w miejscach zgięć łańcucha polipeptydowego tak często.

== Bibliografia ==
Robert K. Murray Biochemia Harpera. PZWL, Warszawa 2005 ISBN 83-200-3347-0.
LubertL. Stryer LubertL., Biochemia. JacekJ. Augustyniak (tłum.), HalinaH. Augustyniak (tłum.), JanJ. Michejda (tłum.), Warszawa: PWN, 2003, ISBN 83-01-13978-1, OCLC 69509816 . Brak numerów stron w książce
Donald Voet, Judith G. Voet Biochemistry (3rd ed.) John Wiley & Sons 2003 ISBN 0-471-39223-5.


Znacznik spinowy

Znacznik spinowy (ZS) jest to związek organiczny posiadający niesparowany elektron oraz możliwość przyłączenia się do innego związku.
Znaczniki spinowe są najczęściej używane do badania struktury i dynamiki dużych cząsteczek, zmian konformacyjnych białek i błon komórkowych przy użyciu spektroskopii EPR.
Technika ukierunkowanego znakowania spinowego pozwala na monitorowanie dokładnie wybranego regionu w badanym białku. Znaczniki spinowe posiadają zazwyczaj niesparowany spin na atomie azotu. W badaniach białek wykorzystywane są aminokwasowo specyficzne znaczniki.