Chemia bionieorganiczna

Chemia bionieorganiczna – dziedzina chemii badająca rolę metali w układach biologicznych. Ponieważ chemia bionieorganiczna stanowi połączenie chemii nieorganicznej i biochemii, to dyscyplina ta zajmuje się zarówno naturalnymi zjawiskami, takimi jak mechanizm działania metaloprotein, jak i zmodyfikowanymi cząsteczkami białek oraz całkowicie sztucznymi układami wzorowanymi na naturalnych.
Do istotnych procesów, którymi zajmuje się ta nauka, należy transport elektronów w kompleksach białkowych, wiązanie i aktywacja substratów przez enzymy wykorzystujące atomy metali jako kofaktory oraz badanie transportu jonów przez pompy jonowe. Wiele procesów biologicznych o dużym znaczeniu dla przetrwania danego organizmu (m.in. oddychanie komórkowe) jest całkowicie zależnych od obecności układów, które są przedmiotem badań chemii bionieorganicznej.
Pokrewną dyscypliną, która w pewien sposób zawiera się w chemii bionieorganicznej, jest chemia bioorganometaliczna, zajmująca się badaniem związków bioorganometalicznych (posiadających atomy węgla bezpośrednio związane z atomem metalu).

== Historia ==
Po raz pierwszy związki metaloorganiczne zostały wykorzystane w medycynie przez Paula Ehrlicha do leczenia kiły. W 1909 opracował on Salvarsan, związek aromatyczny zawierający arsen, będący (mimo swojej wysokiej szkodliwości) pierwszym skutecznym lekiem na kiłę. Kolejnym dużym krokiem w rozwoju chemii bionieorganicznej było wykorzystanie cis-platyny (cis-PtCl2(NH3)2) przez Barnetta Rosenberga do leczenia nowotworów w latach 60. XX wieku. Rozwój technik biofizycznych takich jak krystalografia rentgenowska i spektroskopia NMR biopolimerów, pozwolił na dokładne badania strukturalne biocząsteczek, co doprowadziło do ustalenia budowy centrów aktywnych wielu metaloenzymów oraz oddziaływań kwasów nukleinowych z atomami metali.
Obecnie dalszy rozwój tych technik, a także różnych rodzajów metod spektroskopowych i obliczeniowych, umożliwia dokładniejsze badanie mechanizmów reakcji zachodzących z udziałem związków bionieorganicznych, a także pozwala na projektowanie ich różnych syntetycznych analogów.

== Tematyka badań ==

Zakres badań prowadzonych w dziedzinie chemii bionieorganicznej jest bardzo szeroki. Do najważniejszych tematów należą:

=== Transport i magazynowanie metali ===
Termin ten oznacza wszystkie procesy zachodzące w komórce, polegające na transporcie jonów oraz kontrolowaniu ich stężenia w różnych obszarach komórki, a także sposoby na związanie i przechowywanie jonów. Transport jonów jest niezwykle ważny dla zachowania homeostazy, zarówno na poziomie pojedynczej komórki, jak i całego organizmu.
Podstawowe procesy biologiczne związane z tym procesem to:

faza jasna fotosyntezy
łańcuch oddechowy
przewodzenie impulsów nerwowych
wiele szlaków transdukcji sygnału w komórce jest zależnych od jonów wapnia
usuwanie toksycznych metali ciężkich
Do głównych białek związanych z tymi procesami należy wymienić kanały jonowe, zależne od ATP pompy jonowe oraz białka wiążące jony (np. ferrytyna). Ponadto w procesach transportu lub wiązania jonów biorą udział związki małocząsteczkowe, do których zalicza się m.in. syderofory oraz jonofory. W biologii systemów wprowadzono termin metalom na opisanie wszystkich układów zaangażowanych w kontrolę stężenia jonów metali w organizmie.

=== Hydrolazy ===
Hydrolazy są enzymami tworzącymi lub zrywającymi wiązania w reakcjach chemicznych, w których bierze udział cząsteczka wody. Hydrolazy tworzą jedną z sześciu podstawowych klas enzymów i biorą udział w różnorodnych procesach metabolicznych.
Do hydrolaz wykorzystujących w roli katalitycznej kationy metali należą m.in.:

proteinazy zależne od jonów cynku
fosfatazy zależne od jonów żelaza, manganu, magnezu i cynku
anhydraza węglanowa, która wymaga obecności jonów cynku

=== Transport elektronów przez metaloproteiny ===
Białka zdolne do przeprowadzania procesów związanych z transportem elektronów zalicza się do trzech głównych klas:

białek zawierających centra żelazowo-siarkowe takich jak ferrodoksyna i rubredoksyna
niebieskich białek zawierających miedź, do których należy plastocyjanina
cytochromów
W większości przypadków białka te współpracują z transporterami elektronów niezawierającymi atomów metali, np. z  chinonami.

=== Białka transportujące tlen ===
Białka zdolne do wiązania i transportu cząsteczek tlenu wymagają do swojego działania obecności metali, takich jak żelazo, mangan lub miedź. Najbardziej rozpowszechnionym układem zdolnym do wiązania tlenu jest hem, występujący w hemoglobinie oraz mioglobinie. Do innych białek z tej grupy zaliczyć można hemocyjaninę oraz hemoetrynę.
Innymi białkami wiążącymi tlen są oksydazy oraz oksygenazy, wykorzystujące tlen cząsteczkowy do przeprowadzania reakcji chemicznych związanych z wytwarzaniem energii (oksydaza cytochromowa), utlenianiem związków organicznych (cytochrom P450, monooksygenaza metanowa). Ponadto wiele z tych białek jest koniecznych do ochrony komórek przed reaktywnymi formami tlenu, takimi jak nadtlenek wodoru oraz rodnik hydroksylowy. Do enzymów tych należą: peroksydazy, katalazy oraz dysmutaza ponadtlenkowa.

=== Układy bioorganometaliczne ===
Do związków bioorganometalicznych zalicza się głównie hydrogenazy oraz pochodne kobalaminy. Ponadto wiele związków tego rodzaju jest zaangażowanych w usuwanie metali ciężkich przez organizmy jednokomórkowe.

=== Metabolizm azotu ===
Większość szlaków metabolicznych związanych z metabolizmem azotu wymaga obecności metaloprotein. Do najlepiej zbadanych należy nitrogenaza, konieczna do wiązania azotu atmosferycznego i redukcji go do amoniaku, który może być następnie użyty do syntezy aminokwasów.
Badania nad tym procesem odgrywają duże znaczenie, ponieważ otrzymanie genetycznie zmodyfikowanych roślin zdolnych do przeprowadzenia tego procesu pozwoliłoby na znacznie mniejsze zużycie nawozów sztucznych.

== Zobacz też ==
Chemia bioorganiczna
Chemia supramolekularna
Chemia metaloorganiczna
Związki kompleksowe
Enzymologia

== Bibliografia ==
Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko.; Biochemia wyd III; PWN Warszawa 2007 ISBN 978-83-01-14379-4
Heinz-Bernhard Kraatz (editor), Nils Metzler-Nolte (editor), Concepts and Models in Bioinorganic Chemistry, John Wiley and Sons, 2006, ISBN 3-527-31305-2
Ivano Bertini, Harry B. Gray, Edward I. Stiefel, Joan Selverstone Valentine, Biological Inorganic Chemistry, University Science Books, 2007, ISBN 1-891389-43-2
Wolfgang Kaim, Brigitte Schwederski "Bioinorganic Chemistry: Inorganic Elements in the Chemistry of Life." John Wiley and Sons, 1994, ISBN 0-471-94369-X
Ivano Bertini, Harry B. Gray, Stephen J. Lippard, Joan Selverstone Valentine, "Bioinorganic Chemistry," University Science Books, 1994, ISBN 0-935702-57-1
Stephen JS.J. Lippard Stephen JS.J., Principles of Bioinorganic Chemistry, Jeremy MarkJ.M. Berg, Mill Valley, Calif.: University Science Books, 1994, ISBN 0-935702-72-5, OCLC 29597892 . Brak numerów stron w książce
Rosette M. Roat-Malone,  Bioinorganic Chemistry : A Short Course, Wiley-Interscience, 2002, ISBN 0-471-15976-X
J.J.R. Fraústo da Silva and R.J.P. Williams, The biological chemistry of the elements: The inorganic chemistry of life, 2nd Edition, Oxford University Press, 2001, ISBN 0-19-850848-4
Lawrence Que, Jr., ed., Physical Methods in Bioinorganic Chemistry, University Science Books, 2000, ISBN 1-891389-02-5


Chemia bioorganiczna

Chemia bioorganiczna – dyscyplina naukowa łącząca ze sobą elementy chemii organicznej oraz biochemii. Podstawową różnicą pomiędzy chemią bioorganiczną a biochemią są cele tych dwóch dyscyplin naukowych. Biochemia (a także pokrewne nauki, takie jak biologia molekularna) koncentruje się na wykorzystaniu chemii w celu zrozumienia procesów biologicznych na poziomie molekularnym. Natomiast głównym celem chemii bioorganicznej jest wykorzystanie zdobyczy chemii organicznej w celu tworzenia nowych biomolekuł (lub modyfikacji już istniejących).

== Przedmiot badań ==
Główne obszary badań tej dyscypliny to:

synteza i badanie właściwości związków chemicznych występujących w żywych organizmach, ze szczególnym uwzględnieniem:
aminokwasów, oligopeptydów, białek i ich pochodnych
nukleozydów, nukleotydów, oligonukleotydów i ich pochodnych
alkaloidów
wprowadzanie modyfikacji chemicznych do już istniejących białek w celu nadania im nowych właściwości (np: tworzenie przeciwciał o własnościach katalitycznych lub projektowanie bardziej efektywnych enzymów)
projektowanie nowych, funkcjonalnych cząsteczek kwasów nukleinowych bazujących na istniejących w przyrodzie strukturach takich jak kwadrupleksy DNA, rybozymy lub aptamery
projektowanie i synteza kwasów nukleinowych i ich analogów
opracowywanie nowych systemów dostarczania leków do komórek
Chemia bioorganiczna z uwagi na multidyscyplinarny charakter jest w znaczny sposób związana z następującymi naukami:

biochemią
chemią organiczną
chemią biologiczną
chemią leków
biofizyką molekularną
biologią strukturalną

== Przypisy ==

== Zobacz też ==
Instytut Chemii Bioorganicznej PAN


Chemoatraktanty

Chemoatraktanty (chemotaksyny, hormony lokomocyjne) – związki organiczne lub nieorganiczne indukujące procesy chemotaksji dodatniej w komórkach posiadających zdolność do ruchu lub innej spolaryzowanej odpowiedzi na bodźce (na przykład tworzenie shmoo u drożdży). Proces przemieszczania się w określonym kierunku w odpowiedzi na sygnały środowiskowe zwany jest chemotaksją. Chemoatraktanty oddziałują na komórki docelowe poprzez receptory. Zwykle chemoatraktanty są komórkowo specyficzne, a ich wpływ jest zależny od stężenia. Polaryzację odpowiedzi na atraktant warunkuje zazwyczaj gradient jego stężenia w medium pozakomórkowym.
Bakterie wyczuwają gradient chemoatraktantów poprzez pomiary ich stężeń w czasie. Bakteria zaczyna się poruszać w przypadkowym kierunku i jeśli w tym czasie stężenie chmoatraktanta rośnie, to prawdopodobieństwo koziołkowania zmniejsza się i komórka porusza się dalej mniej więcej w tym samym kierunku. Jeśli stężenie w otoczeniu zmniejsza się, wówczas częstotliwość koziołkowania wzrasta i bakteria sprawdza inne przypadkowe kierunki.
Przykładem organicznego chemoatraktanta dla komórek organizmów wyższych – fibroblastów, indukującego u  nich odpowiedź ruchową, jest czynnik wzrostu fibroblastów 2 (fibroblast growth factor 2 (FGF2)).
Związkami indukującymi ruch lub odpowiedź ruchową od ich źródła (chemotaksja ujemna) są chemorepelenty.

== Zobacz też ==
substancje semiochemiczne

== Przypisy ==


Chemotaksonomia

Chemotaksonomia (chemosystematyka, taksonomia chemiczna) – dziedzina taksonomii wykorzystująca dane chemiczne w celu ulepszenia systematyki organizmów żywych. Dostarcza informacji bardziej podstawowych w porównaniu z morfologią i cytologią. Rozwija się od lat 60. XX wieku i jako stosunkowo młoda metoda badawcza, przyczyniła się do wprowadzenia istotnych zmian w stosunku do wcześniejszych systemów, odgadujących powiązania filogenetyczne organizmów na podstawie prostego podobieństwa morfologicznego. Najbardziej użyteczne w taksonomii są badania nad następującymi grupami związków chemicznych: metabolitami pierwotnymi i wtórnymi oraz nośnikami informacji genetycznej (kwasami nukleinowymi i białkami).

== Bibliografia ==
Clive A. Stace: Taksonomia roślin i biosystematyka. Warszawa: Wydawnictwa Naukowe PWN, 1993. ISBN 83-01-11251-4. Brak numerów stron w książce


Chemoton

Chemoton (skrót od ang. chemical automaton 'chemiczny automat')
– zaproponowany przez węgierskiego biochemika Tibora Gántiego model minimalnego systemu – cyklu reakcji chemicznych zachodzących w układzie termodynamicznie otwartym – spełniającego kryteria życia.

== Biologia teoretyczna i inne nauki ścisłe ==
Tibor Gánti, porównując nauki biologiczne z innymi naukami ścisłymi, zwrócił uwagę na istotną różnicę między nimi.
Nauki ścisłe charakteryzuje możliwość stosowania modeli matematycznych pozwalających przewidywać zachowanie układu (np. silnika spalinowego, układu planetarnego, zbioru różnorodnych cząsteczek związków chemicznych – np. reagentów w bioreaktorze). Analogiczne metody badawcze są stosowane również w wielu różnych dziedzinach współczesnej biologii (zob. np. biologia molekularna, biologia syntetyczna, biologia systemów, bioinformatyka, w tym m.in. genomika, proteomika, metabolomika, transkryptomika), jednak – według Gántiego – termin „biologia teoretyczna” nie jest w pełni poprawny, dopóki nie zostanie jednoznacznie zdefiniowany przedmiot tych badań – życie (z gr. βίος, bios), a na drodze do uściślenia definicji stoją względy światopoglądowe (m.in. irracjonalna trwałość teorii vis vitalis):

== Pojęcie „system minimalny” ==
Gánti zwrócił uwagę, że nauki ścisłe zwykle nie opisują zjawisk rzeczywistych, lecz modele określonych części realnego świata lub systemy takich modeli (np. model kosmologiczny, modele atomu, błony komórkowej, cząsteczki DNA). Model systemu minimalnego zachowuje podstawowe cechy modelowanego obiektu, mimo że jest złożony z minimalnej liczby elementów lub podsystemów – odłączenie jakiejkolwiek części powoduje zanik jego podstawowych właściwości. Taki system minimalny może być układem całkowicie abstrakcyjnym – nie występującym w rzeczywistości, ale ułatwiającym tworzenie użytecznych modeli matematycznych układów złożonych (np. punkt materialny w mechanice, komórka elementarna w krystalografii).
Zmierzając do utworzenia modelu „minimalnego systemu żywego” Gánti:

zaproponował osiem kryteriów, które spełniają znane organizmy żywe,
przeanalizował, czy wybrane kryteria może spełniać cykl kilku odpowiednio dobranych reakcji chemicznych, zachodzących w układzie otwartym, w przestrzeni ograniczonej błoną półprzepuszczalną.

== Kryteria życia ==
Gánti przyjął, że minimalny system wzajemnie powiązanych reakcji chemicznych spełnia rzeczywiste (absolutne) kryteria życia, jeżeli:

jest inherentną całością,
zachodzi w nim przemiana materii (zob. metabolizm),
jest inherentnie stabilny (zob. homeostaza),
dysponuje podsystemem przechowywania i przetwarzania informacji użytecznych dla całego systemu (zob. np. informacja genetyczna),
procesy wewnętrzne są regulowane i sterowane.
Dodatkowo system powinien spełniać trzy kryteria potencjalne (spełniane nie przez wszystkie organizmy żywe) – charakteryzować się:

wzrostem i możliwością rozmnażania,
zdolnością do dziedziczenia zmian,
śmiertelnością.
Spełnienie warunków potencjalnych nie jest konieczne z punktu widzenia jednego organizmu, ale jest niezbędne dla zapewnienia życia w większej skali – dla przeżycia gatunków, przystosowujących się do zmian zewnętrznych warunków dzięki ewolucji, lub dla utrzymania niezbędnego obiegu pierwiastków biogennych w ekosystemach.

== Budowa chemotonu ==
Przystępując do budowy chemotonu Gánti stwierdził, że:

oraz:

Chemoton Gántiego składa się z trzech podstawowych, inherentnych części (obiegów reakcji chemicznych):

podsystemu samoodtwarzania, który powinien umożliwiać procesy nazywane wzrostem i rozmnażaniem,
podsystemu wytwarzania błony zapewniającej izolację układu od otoczenia, z zachowaniem możliwości wymiany masy,
podsystemu przechowywania informacji o całości systemu.
Skoordynowane działanie wszystkich części sprawia, że cały układ uzyskuje specyficzne właściwości dodatkowe, nie występujące w poszczególnych podsystemach. Wyłączenie dowolnej części powoduje zanik tych właściwości, co jest warunkiem uznania układu za model systemu minimalnego. Dzięki wzajemnemu sprzężeniu trzech cykli reakcji czynności systemu są wykonywane samoczynnie, zgodnie z programem określonym budową układu („automat miękki”; działanie każdego podsystemu zależy od działania pozostałych i stanu otoczenia).

=== Podsystem samoodtwarzania ===

W systemach rzeczywistych – organizmach żywych – zachodzą liczne reakcje chemiczne, decydujące o metabolizmie, zachodzące z wykorzystaniem energii dostarczanej z zewnątrz np. w postaci promieniowania słonecznego (fotosynteza) lub w postaci energii wiązań chemicznych tworzących cząsteczki pożywienia. Od dawna znane są reakcje tworzące podstawowe dla życia cykle, np. cykl Calvina, cykl kwasu cytrynowego (cykl Krebsa), cykl glioksylanowy (cykl Krebsa-Kornberga). W chemotonie tego typu reakcje rzeczywiste zostały zastąpione abstrakcyjnym „systemem samoodtwarzania” (modelem minimalnym cytoplazmy) – cyklem trzech odwracalnych reakcji chemicznych, których kierunek i prędkość zależy od stężeń reagentów wewnątrz układu (A, X, Y) i na zewnątrz (X, Y):

          A

            1

        +
        X
        ⇌

          A

            2

    {\displaystyle A_{1}+X\rightleftharpoons A_{2}}

          A

            2

        ⇌

          A

            3

        +
        Y

    {\displaystyle A_{2}\rightleftharpoons A_{3}+Y}

          A

            3

        ⇌
        2

          A

            1

    {\displaystyle A_{3}\rightleftharpoons 2A_{1}}

Substraty dopływające z zewnątrz (dyfuzja X przez błonę półprzepuszczalną) odgrywają rolę „pożywki chemotonu”. Jednym z produktów cyklu reakcji jest jej substrat – jeden ze składników modelu cytoplazmy (A1), co zapewnia możliwości „wzrostu chemotonu” bez zakłócenia stacjonarnego stanu całości (układ rosnący, akumulacyjny). Inne (Y) są „wydalane” na zewnątrz.
W przypadkach rzeczywistych, takich jak np. cykl Calvina, ogólnym symbolom A, X i Y odpowiadają sumy ilorazów νiAi, νi Xi i νiYi, gdzie ν jest współczynnikiem stechiometrycznym, określonym dla kolejnych kroków procesu kołowego.

=== Podsystem tworzenia błony ===

Warunek izolacji strefy reakcji chemicznych w chemotonie od otoczenia zapewniono wprowadzając do zestawu trzech ogólnych równań reakcji równanie czwarte, opisujące powstawanie produktu T, który nie rozpuszcza się w środowisku reakcji i którego cząsteczki charakteryzują się budową amfifilową (zawierają ugrupowania o różnej polarności):

          A

            1

        +
        X
        ⇌

          A

            2

    {\displaystyle A_{1}+X\rightleftharpoons A_{2}}

          A

            2

        ⇌

          A

            3

        +
        Y

    {\displaystyle A_{2}\rightleftharpoons A_{3}+Y}

          A

            3

        ⇌

          A

            4

        +
        T

    {\displaystyle A_{3}\rightleftharpoons A_{4}+T}

          A

            4

        ⇌
        2

          A

            1

    {\displaystyle A_{4}\rightleftharpoons 2A_{1}}

Cząsteczki T wbudowują się w warstewkę powierzchniową otaczającą przestrzeń reakcji (zob. błona komórkowa), tworząc strukturę przypominającą liposom. Po każdym cyklu reakcji otrzymuje się te same ilości cząsteczek A1 i T, wskutek czego wzrost powierzchni chemotonu jest wolniejszy niż wzrost objętości. W takiej sytuacji pojawia się tendencja do podziału układu na mniejsze, lecz bardziej trwałe – uzyskano model wzrostu połączonego z „rozmnażaniem” (zob. pomnażanie, podział komórki).
Połączenie podsystemu tworzenia błony z podsystemem samoodtwarzania prowadzi ponadto do uzyskania sytuacji, w której sumaryczny proces kołowy staje się jednokierunkowy, ponieważ wbudowywanie cząsteczek T w warstwę powierzchniową nie jest odwracalne.

=== Podsystem przechowywania informacji ===
Możliwość przechowywania informacji o całym systemie (chemotonie) zapewniono wprowadzając do zestawu czterech ogólnych równań reakcji równanie piąte, opisujące powstawanie produktu V, który dobudowuje się do łańcucha polimeru pV:

          A

            1

        +
        X
        ⇌

          A

            2

    {\displaystyle A_{1}+X\rightleftharpoons A_{2}}

          A

            2

        ⇌

          A

            3

        +
        Y

    {\displaystyle A_{2}\rightleftharpoons A_{3}+Y}

          A

            3

        ⇌

          A

            4

        +
        V

    {\displaystyle A_{3}\rightleftharpoons A_{4}+V}

          A

            4

        ⇌

          A

            5

        +
        T

    {\displaystyle A_{4}\rightleftharpoons A_{5}+T}

          A

            5

        ⇌
        2

          A

            1

    {\displaystyle A_{5}\rightleftharpoons 2A_{1}}

Założono, że polimer pVn powstaje na określonej matrycy – łańcuchu polimeru o określonej długości, zbudowanym – w najprostszym przypadku – z jednakowych merów (minimalny model transkrypcji). Informacja o działaniu całego systemu jest wówczas liczbą merów w łańcuchu matrycy. Od tej długości zależy m.in. wartość stężenia cząsteczek V, przy których rozpoczyna się polimeryzacja, a od tego stężenia zależy szybkość kroku prowadzącego do jego powstawania, a równocześnie wszystkich reakcji cyklu. Oznacza to, że cząsteczka matrycy zawiera informację ważną dla całego systemu.
W czasie replikacji łańcucha mogą się zdarzać błędy (analogicznie do błędów replikacja DNA) – może np. powstać nić krótsza od nici matrycy. Taka przypadkowa zmiana właściwości chemotonu jest dziedziczna – chemotony potomne zawierają krótsze pVn. W bardziej złożonych modelach systemu stosowano różne cząsteczki V. Sekwencja różnych merów w matrycowej nici polimeru była kodem odczytywanym w czasie dołączania kolejnych elementów do nowego łańcucha pVn, przy czym są możliwe błędy odczytu tego kodu w czasie transkrypcji. Chemotony potomne dziedziczą również te zmiany.
Stwierdzono więc, że zaproponowany model spełnia wytypowane bez wstępnych założeń kryteria życia, czyli może być uznany za model „minimalnego systemu żywego”. Podejmując próby jego weryfikacji przeprowadzono m.in. komputerowe symulacje jego działania w bardziej złożonych sytuacjach, stosując odpowiednie układy równań stechiometrycznych i uproszczone równania kinetyczne (zob. szybkość reakcji chemicznej) odnoszące się np. do kolejnych kroków znanych cykli biologicznych. Uzyskano potwierdzenie przypuszczeń, że w prostych układach biologicznych spełnienie kryteriów życia nie wymaga udziału enzymów.

== Posłowie autora „Podstaw życia” ==
W posłowiu do książki „Podstawy życia” Tibor Gánti napisał o niej:

== Opinia z przedmowy do „Podstaw życia” ==
Książka została przetłumaczona na język polski w roku 1986 przez Tomasza Kulisiewicza, polskiego informatyka i dziennikarza, i zaopatrzona w przedmowę, którą napisał prof. Zbigniew Grabowski, specjalista m.in. w dziedzinie chemii fizycznej, fizyki molekularnej i kinetyki. Koncepcję Gántiego uznał on za ważną i ambitną (może nawet przełomową?) próbę znalezienia odpowiedzi na pytanie „co to jest Życie?”; napisał m.in. :

W zakończeniu przedmowy wyraził opinię:

== Zobacz też ==
Czym jest życie? Fizyczne aspekty żywej komórki
Biologiczna strzałka czasu
Ewolucja niebiologiczna
Negentropia
Pochodzenie życia
Reakcja łańcuchowa. Reakcje „żyjące” i „pseudożyjące”
Samoorganizacja molekularna
Termodynamika chemiczna

== Uwagi ==

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Tibor Gánti: Podstawy życia. (tłum. Tomasz Kulisiewicz). Warszawa: Wiedza Powszechna, 1986. ISBN 83-214-0487-1.

== Linki zewnętrzne ==
Szathmary Eörs: Bevezetés a biológiába / Wprowadzenie do biologii > chemoton (ppt). [w:] ELTE Növényrendszertani; Ökológiai és Elméleti Biológiai Tanszék / Eötvös University (Department of Plant Taxonomy and Ecology) / ekologia i biologia teoretyczna (wykłady) [on-line]. ramet.elte.hu. [dostęp 2012-08-13]. [zarchiwizowane z tego adresu (2011-10-02)]. (węg.).
Fernando, C. and Di Paolo, E. A. (2004). The Chemoton: A model for the origin of long RNA templates. Proceedings of the Ninth International Conference on the Simulation and Synthesis of Living Systems, ALIFE’9 Boston, September 12th-15th, 2004, MIT Press
Nathaniel Virgo, Thermodynamics and the Structure of Living Systems, University of Sussex, July, 2011
Xabier E. Barandiaran Fernandez, Mental Life. A naturalized approach to the autonomy of cognitive agents, 2008
Andreea Munteanu, Ricard V. Solé: Chaos in chemoton dynamics. www.sciencenamur.be. [dostęp 2018-03-20]. (ang.).
Andreea Munteanu, Ricard V. Solé: Chemoton. Program-controlled self-reproducing fluid automata. Research Project from the ICREA/Complex Systems Lab. complex.upf.es. [dostęp 2012-08-13]. (ang.).
Hoenigsberg H.F. (Instituto de Genética Evolutiva y Biología Molecular, Universidad Manuel Beltrán, Bogotá DC, Colombia): From geochemistry and biochemistry to prebiotic evolution...we necessarily enter into Gánti’s fluid automata. Genet Mol Res. 2007 Jun 20, 6(2), 358–373. [dostęp 2012-08-13]. (ang.).


Cytochemia

Cytochemia – dział biochemii, który się zajmuje składem chemicznym komórki oraz procesami chemicznymi zachodzącymi w komórce. Pozwala na zlokalizowanie związków chemicznych w komórce z wykorzystaniem technik takich jak mikrospalanie, mikrospektrofotometria, autoradiografia, kriomikroskopia elektronowa, mikroanaliza rentgenograficzna i immunohistochemia.
Jej początek, razem z histochemią, datuje się na drugą połowę lat 30. XX w., kiedy opracowano techniki umożliwiające obserwowanie aktywności fosfatazy alkalicznej.

== Przypisy ==


Cytrulinacja

Cytrulinacja – konwersja reszty argininy do reszty niebiałkowego aminokwasu cytruliny. Cytrulizowane białka nie występują naturalnie w organizmie i są celem układu immunologicznego, także w reakcjach autoimmunologicznych.
Proces konwersji indukowany jest przez deiminazy peptydyloargininowe (PAD), enzymy wytwarzane między innymi przez bakterie Porphyromonas gingivalis, powodujące zapalenie przyzębia.
Wykrywanie procesu zapalnego związanego z cytrulinacją polega na oznaczaniu poziomu przeciwciał ACCP (anty-CCP).

== Przypisy ==


Czynnik wewnętrzny

Czynnik wewnętrzny, czynnik Castle'a, IF (ang. intrinsic factor) – glikoproteina wytwarzana głównie przez komórki okładzinowe śluzówki żołądka. Łącząc się z witaminą B12, ułatwia jej wchłanianie.
Brak lub niedobór czynnika wewnętrznego skutkuje zaburzeniem wchłaniania, a co za tym idzie niedoborem witaminy B12, której rezultatem może być m.in. niedokrwistość megaloblastyczna.
Niedobór czynnika wewnętrznego może być wynikiem:

reakcji autoimmunologicznej skierowanej przeciw komórkom okładzinowym (w chorobie Addisona-Biermera) lub czynnikowi wewnętrznemu
gastrektomii
stosowania leków z grupy antagonistów receptora H2 (leki przeciwhistaminowe)

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Andrzej Szczeklik, Piotr Gajewski: Interna Szczeklika 2017. Kraków: Wydawnictwo Medycyna Praktyczna, 2017, s. 968, 975. ISBN 978-83-7430-517-4.


Defosforylacja

Defosforylacja – odwracalna reakcja chemiczna będąca przeciwieństwem fosforylacji, katalizowana przez enzymy zaliczane do fosfataz. Polega na odłączeniu reszty fosforanowej od cząsteczki białka (lub innego związku organicznego) w celu jego kowalencyjnej modyfikacji.
Fosforylacja wraz z defosforylacją są istotną strategią regulacyjną metabolizmu.

== Bibliografia ==
defosforylacja [online], Słownik terminów biologicznych PWN [dostęp 2025-02-23] .


Eksperyment Stanleya Millera

Eksperyment Stanleya Millera (lub Millera–Ureya) – klasyczny eksperyment powstania życia na Ziemi. Wykonany został w 1953 roku przez Stanleya Millera w laboratorium  Harolda C. Ureya na Uniwersytecie Chicagowskim. Polegał na symulowaniu hipotetycznych warunków środowiska wczesnej Ziemi i testował możliwość zaistnienia ewolucji chemicznej.
Założenia eksperymentu opierały się na hipotezie wysuniętej przez Aleksandra Oparina i Johna Haldane'a (hipoteza Oparina-Haldane'a), że redukcyjna atmosfera Ziemi w owym czasie sprzyjała syntezie związków organicznych z nieorganicznych prekursorów.

== Przebieg eksperymentu ==
Substancje wyjściowe: woda (H2O), metan (CH4), amoniak (NH3) i wodór (H2)

Aparatura: sterylny układ dwóch kolb szklanych, jednej wypełnionej częściowo wodą, drugiej zawierającej elektrody, pomiędzy którymi przepuszczano wyładowania elektryczne (łuk elektryczny) symulujące wyładowania elektryczne w atmosferze. Para z podgrzewanej kolby dolnej mieszała się z doprowadzanymi z zewnątrz gazami, następnie poddawana była działaniu wyładowań elektrycznych w górnym naczyniu, następnie po schłodzeniu w chłodnicy powracała do pierwszego naczynia.
Wyniki: po tygodniu trwania eksperymentu 10-15% węgla doprowadzonego do systemu znajdowało się w związkach organicznych. Dwa procent węgla utworzyło 13 aminokwasów z 20-22 budujących białka w organizmach żywych. Najczęstszym znajdowanym aminokwasem była glicyna (najprostszy aminokwas). Badania prowadzono za pomocą chromatografii bibułowej)
W październiku 2008 roku przebadano ponownie wyniki oryginalnych eksperymentów Millera stosując współczesne metody badawcze. Nowe wyniki wykazały, że w jednym z eksperymentów Millera powstały aż 22 różne aminokwasy.

*Aminokwasy białkowe

== Warianty eksperymentu ==
źródło węgla: tlenek węgla (CO) lub  dwutlenek węgla (CO2) zamiast metanu
źródło azotu:  N2 zamiast amoniaku
źródło energii: promieniowanie UV zamiast wyładowań elektrycznych
Rezultaty odpowiadały oryginalnemu eksperymentowi.

== Interpretacja ==
Był to pierwszy eksperyment wykazujący możliwość uzyskania prostych podstawowych składników organizmów żywych z materii nieożywionej. Utorował on drogę dla szeregu podobnych eksperymentów. W 1961 r. Joan Oró uzyskał aminokwasy z cyjanowodoru (HCN) i amoniaku w roztworze wodnym, uzyskując także znaczne ilości adeniny. Późniejsze eksperymenty[czyje?] wykazały, że inne zasady RNA i DNA mogą być uzyskane w symulowanym prebiotycznym środowisku w atmosferze redukcyjnej.
W mieszaninie znajdowały się także inne, niewystępujące w organizmach żywych aminokwasy tworzące minipeptydy z innymi aminokwasami.

== Pierwotna atmosfera Ziemi ==
Doświadczenie Millera zakłada, że pierwotna atmosfera Ziemi była silnie redukująca. W atmosferze obojętnej – postulowanej obecnie przez niektórych geochemików – wydajność reakcji syntezy związków organicznych, a przede wszystkim aminokwasów zmniejsza się o kilka rzędów wielkości.

Zobacz też: Zupa pierwotna.

== Przypisy ==

== Literatura uzupełniająca ==
J.L. Bada, A. Lazcano. Stanley Miller's 70th Birthday. „Origins of Life and Evolution of the Biosphere”. 30, s. 107–12, 2000. DOI: 10.1023/A:1006746205180.


Euforia biegacza

Euforia biegacza (ang. Runner's High) – fenomen stanu euforycznego, pojawiający się podczas biegu długodystansowego lub innej długotrwałej aktywności fizycznej, powodujący zwiększoną odporność na ból i zmęczenie.
Teoria euforii biegacza pojawiła się w latach 70. w USA na fali rosnącego entuzjazmu dla biegania, kiedy odkryto receptory opioidowe μ w mózgu.

== Teoria endorfinowa ==
Szeroko opisywanym w literaturze powodem wystąpienia stanu euforii biegacza jest produkcja endorfin.
Zgodnie z tym poglądem endorfiny są wydzielane w mózgu ćwiczącej osoby podczas długotrwałego, ciągłego wysiłku fizycznego z intensywnością na poziomie od umiarkowanego do wysokiego, kiedy oddychanie jest utrudnione. Moment wystąpienia efektu odpowiada czasowi, po którym mięśnie zużywają cały glikogen w nich zmagazynowany. Po upływie ok. 45-60 minut podczas wysiłku następuje moment przejścia z oddychania aerobowego na anaerobowe (próg anaerobowy), kiedy to powstaje tzw. dług tlenowy. Niedotlenienie wywołuje stres organizmu, co z kolei może powodować silne wydzielanie endorfin. Podczas krótszych, intensywnych ćwiczeń również są wydzielane endorfiny, jednakże w ilościach niemierzalnych, uwolnienie endorfin przygotowuje organizm na dalszy wysiłek fizyczny.
Produkcja endorfin wywołuje emocjonalną reakcję na stres, objawiającą się poprawą nastroju oraz zwiększeniem wytrzymałości i odporności organizmu na ból, co umożliwia dalszy wysiłek, który w normalnych warunkach nie mógłby być kontynuowany. Zjawisko to jest opisywane przez biegaczy jako przejęcie przez umysł kontroli nad ciałem.
Znane są także przypadki negatywnych odczuć u osób ćwiczących zamiast poprawy nastroju, co wiązane jest z negatywnym wpływem warunków zewnętrznych, np. podczas biegania w zimny deszczowy dzień po zmroku, w nieznanym terenie, czy pływania w zimnej wodzie.
Endorfiny oddziałują silnie na receptory μ (są ich agonistami), których pobudzanie wywołuje stany euforyczne. Aktywność fizyczna, podczas której może wystąpić stan euforyczny obejmuje nie tylko bieganie, ale również pływanie, narciarstwo biegowe, wioślarstwo długodystansowe, jazdę na rowerze, podnoszenie ciężarów, kulturystykę, aerobik, czy gry zespołowe takie jak koszykówka albo piłka nożna.
Według niektórych fizjologów, biegacze długodystansowi to "endogenni morfiniści" uzależnieni fizjologicznie od biegania i to właśnie maratończycy są grupą gdzie fenomen euforii występuje najczęściej.
Sugeruje się również, że może on być główną przyczyną uprawiania biegów długodystansowych. Znane są przypadki uzależnienia od wysiłku fizycznego, powodującego szkody fizyczne i psychiczne.

== Pochodzenie fenomenu ==
W książce Homo przypadkiem sapiens K. Fijałkowski i T. Bielicki postulują za Walterem Bortzem II, że wydzielanie endorfin do krwi podczas wysiłku związanego zazwyczaj z długotrwałym biegiem jest adaptacją specyficzną dla człowieka, powstałą w trakcie ewolucji homo sapiens. Twierdzą oni, że mechanizm ten powoduje tak zwany „drugi oddech” i wydzielenie do krwi w sposób naturalny substancji będącej endogennym uśmierzaczem bólu, co pozwala kontynuować bieg bez względu na zmęczenie. Według ich teorii człowiek w toku ewolucji wytworzył adaptację długotrwałych biegów jako technikę łowiecką. Technika uporczywego polowania polega na gonieniu zwierzyny przez długi czas i kontynuowanie biegu, aż do momentu przegrzania organizmu zwierzęcia i braku możliwości kontynuowania ucieczki. W ten sposób polują do dziś niektóre plemiona Ameryki Południowej jak na przykład Indianie Tarahumara, a także Buszmeni w Afryce, czy Aborygeni w północno-zachodniej Australii. Nadzwyczajne zdolności biegowe plemienia Tarahumara opisuje książka C. McDougalla Urodzeni biegacze. Podniesienie poziomu endorfin podczas długotrwałego wysiłku pozwalało na zwiększenie pokonywanego dystansu i uśmierzenie pojawiającego się bólu, co zwiększało szansę przeżywalności osobnika w okresach głodu podczas suszy i braku zwierzyny łownej.

== Euforia wysokościowa ==
Wśród himalaistów, czy alpinistów, występuje efekt euforii wysokościowej, do której dochodzi na skutek niedotlenienia mózgu na dużej wysokości. Według niepotwierdzonej jeszcze teorii niedobór tlenu podczas wspinaczki wywołuje stres organizmu, który w odpowiedzi na niego wytwarza w płynie mózgowo-rdzeniowym endorfiny. Himalaiści opisują przypadki euforii wśród wspinaczy, objawiające się porzucaniem elementów sprzętu i ubioru, dziwnym zachowaniem czy halucynacjami.

== Metodyka badań ==
Badania wpływu endorfin na człowieka są znacznie utrudnione. Ogromna większość naukowych doniesień o wpływie endorfin na system opioidowy pochodzi z inwazyjnych badań na szczurach i myszach, u których bada się bezpośrednio zmiany mózgu, co niestety zazwyczaj oznacza śmierć obiektu badań. Badania na szczurach dowiodły, że intensywny długotrwały wysiłek powoduje wzrost poziomu endorfin w mózgu, co indukuje zwiększony próg odczuwania bólu. Wysiłek wpływa także na mechanizm oddziaływania dynorfin i enkefalin, pozostałych dwóch grup endogennych peptydów opioidowych, na receptory opioidowe.
U ludzi badania prowadzi się w dwojaki, pośredni sposób. Typowe badania polegają na oznaczaniu zawartości endorfin i innych substancji we krwi, przy założeniu, że jest ona powiązana z poziomem w mózgu (jednakże transport endorfin pomiędzy mózgiem i krwią nie zachodzi łatwo).  Drugi sposób polega na obserwacji zmian jakie występują u ochotników, którym podaje się blokery receptorów opioidowych μ.
Badania prowadzone u ludzi potwierdziły, że poziom endorfin zależy od intensywności ćwiczeń: przy wysiłku aerobowym o dużej intensywności jest on większy niż w stanie spoczynku, natomiast przy łagodnym wysiłku aerobowym poziom endorfin nie zmienia się w porównaniu do stanu spoczynku.

== Zastrzeżenia do teorii endorfinowej ==
Niektórzy badacze postulują, że fenomen euforii biegacza jest raczej efektem sprostania wyzwaniu niż wysiłku, a poprawa nastroju i wydzielenie endorfin jest powodowane efektem placebo, czyli zdolnością umysłu do wywoływania zmian fizjologicznych w organizmie.
Jedna z hipotez głosi, że intensywne ćwiczenia prowadzą do uwolnienia się od negatywnych uczuć nieprzyjemności, gniewu, frustracji i niepokoju, i dopiero to może powodować wzrost poziomu endorfin. Dlatego raczej należałoby mówić nie o euforii, a o spokoju biegacza.
Studia we wczesnych latach 80. przyniosły wątpliwości dotyczące powiązania endorfin z euforią biegacza.Po pierwsze, po podaniu antagonisty blokującego receptory μ (co zablokowało oddziaływanie endorfin), poprzez wstrzyknięcie naloksonu lub podanie doustne naltreksonu (analogu naloksonu), u badanej osoby po wysiłku stwierdzono te same pozytywne zmiany nastroju, co w przypadku ćwiczenia bez zastosowania blokerów. Jednakże podobne badania przeprowadzone po podaniu naltreksonu przed ćwiczeniami aerobowymi, wręcz przeciwnie, wykazały brak pozytywnych zmian w nastroju w stosunku do stanu spoczynku, co może potwierdzać wpływ endorfin na fenomen euforii biegacza.
Badania przeprowadzone w Royal Perth Hospital u 8 biegaczy po ukończeniu ultramaratonu na dystansie 100 km nie wykazały wzrostu poziomu beta-endorfiny, jednej z ważniejszych i najbardziej poznanych endorfin, powyżej normalnego poziomu.
Po drugie, badacze nigdy nie mogą mieć pewności, że spowodują wystąpienie efektu euforii w laboratorium. To czyni fenomen bardzo trudnym do badania i utrudnia udowodnienie jego powiązania z endorfinami.

== Wpływ fenyloetyloaminy ==
Badania prowadzone w 2001 r. przez badaczy brytyjskiego Nottingham Trent University sugerują, że za fenomen euforii biegacza odpowiedzialna jest fenyloetyloamina (PEA), naturalnie produkowana przez ciało, spokrewniona z amfetaminą. Badacze donoszą, że umiarkowane ćwiczenia podnoszą poziom fenyloetyloaminy u większości ludzi. Osoby cierpiące na depresję mają niski poziom fenyloetyloaminy i to tłumaczy, dlaczego aktywność fizyczna jest naturalnym środkiem antydepresyjnym. Po podaniu fenyloetyloaminy u większości chorych na depresję następuje szybka doraźna poprawa nastroju (w ciągu około pół godziny).
Badania poziomu fenyloetyloaminy wykonano u 20 mężczyzn dzień po dniu, w którym nie wykonywano ćwiczeń i dzień po dniu, w którym ćwiczono z umiarkowaną intensywnością (30 minut, 70% tętna maksymalnego). U wszystkich badanych stwierdzono podwyższony poziom PEA, a u osób, które ćwiczyły najintensywniej był on najwyższy.
Badacze podkreślają, że otrzymane wyniki nie przekreślają całkowicie związku fenomenu euforii biegacza z endorfinami. Ich zdaniem endorfiny nie penetrują mózgu tak łatwo jak fenyloetyloamina, jednakże aktywność fizyczna może oddziaływać chemicznie na mózg jednocześnie w różnoraki sposób poprzez różne endogenne substancje psychoaktywne, zależnie od indywidualnych cech danego organizmu.

== Odurzenie kannabinoidowe ==
Badania prowadzone w 2004 r. na uniwersytecie Georgia Insitute of Technology w Atlancie oraz na Uniwersytecie Kalifornijskim w Irvine sugerują, że za fenomen euforii biegacza odpowiadają kannabinoidy.
Zespół badaczy odkrył bardzo duży wzrost poziomu anandamidu, naturalnego kannabinoidu (endokannabinoidu), u biegaczy i rowerzystów, którzy ćwiczyli z umiarkowaną intensywnością (70-80% tętna maksymalnego) w długim okresie (45 minut).
Kannabinoidy oddziałują na receptory kannabinoidowe w mózgu, znajdujące się w rejonach odpowiedzialnych za pamięć, sen i czuwanie, emocje i postawę ciała oraz na komórkach układu odpornościowego.
Anandamid jest alkaloidem kakaowca i występuje w niewielkich ilościach w czekoladzie. Ten alkaloid produkuje efekt podobny do tego jaki powoduje psychoaktywny THC (tetrahydrokannabinol) zawarty w marihuanie. Skłania to badaczy do spekulacji, że euforia biegacza powodowana jest naturalnym odurzeniem kannabinoidowym, a nie endorfinowym.
Długotrwały wysiłek, powodując przedłużający się stres fizyczny i ból mięśni, może spowodować aktywację układu endokannabinoidowego, wywołując odurzenie i stan euforii. Zdaniem badaczy efekt ten można wykorzystać w leczeniu bólu chronicznego i jaskry zastępując w ten sposób roślinne kannabinoidy takie jak THC.
Stwierdzono również, że anandamid jest produkowany w ciele nie tylko w odpowiedzi na wysiłek fizyczny, ale również podczas technik "pracy z ciałem" (ang. bodywork) takich jak np. masaż.

== Przypisy ==


Formylowanie

Formylowanie (formylacja) – reakcja chemiczna polegająca na wprowadzeniu do związku chemicznego grupy formylowej (aldehydowej), –CHO.
Przykładową reakcją formylowania jest reakcja Vilsmeiera-Haacka, np.:

Formylowanie jest reakcją o dużym znaczeniu biologicznym. M.in. biosynteza białka inicjowana jest przez N-formylometioninę, powstającą w wyniku formylacji metioniny przez  formylową pochodną kwasu tetrahydrofoliowego:

== Przypisy ==


Fosforylacja

Fosforylacja – reakcja przyłączenia reszty fosforanowej do nukleofilowego atomu dowolnego związku chemicznego. Zazwyczaj fosforylowane są grupy hydroksylowe (estryfikacja alkoholi) lub aminowe (tworzenie amidów). Przeciwieństwem fosforylacji jest defosforylacja.

== Chemia ==
W chemii do fosforylacji stosuje się aktywne pochodne kwasu fosforowego, np. chlorki i bezwodniki kwasowe (pirofosforany), azolidy lub tzw. estry aktywne (zawierające dobrą grupę opuszczającą, np. pentafluorofenylową). Inną strategią jest użycie nieaktywnego związku fosforowego w parze z tzw. czynnikiem kondensującym, aktywującym substrat fosforanowy in situ.

Przykład – fosforylacja etanolu z użyciem tlenochlorku fosforu połączona z następczą hydrolizą pozostałych wiązań P−Cl w celu uzyskania fosforanu etylu:
CH3CH2OH + P(O)Cl3 → CH3CH2O−P(O)Cl2 + HCl
CH3CH2O−P(O)Cl2 + 2H2O → CH3CH2O−PO3H2 + 2HCl

== Biochemia ==
Proces przyłączenia reszty kwasu fosforowego do określonych związków chemicznych zachodzi w organizmach żywych. Jest katalizowany przez enzymy zwane kinazami, które transportują reszty fosforanowe na białka, nukleozydy i nukleotydy, cukry, lipidy i inne związki. Reakcję biochemicznej defosforylacji – hydrolizy wiązania fosfoestrowego – katalizują fosfatazy.
Szczególnymi przypadkami fosforylacji są reakcje powstawania wysokoenergetycznych cząsteczek ATP, które mogą zachodzić na różnych drogach (np. fosforylacja oksydacyjna, fosforylacja substratowa lub fosforylacja fotosyntetyczna).

== Przypisy ==


FRET

FRET (ang.: Förster Resonance Energy Transfer - od nazwiska niemieckiego naukowca Theodora Förstera) - mechanizm przenoszenia energii między dwoma chromoforami na drodze innej niż promieniowanie.
Chromofor-donor, będąc w stanie wzbudzonym, może przekazywać energię wzbudzenia chromoforowi-akceptorowi znajdującemu się w odległości nie większej niż ok. 10 nm. Jeśli donor i akceptor różnią się widmami absorpcji i emisji promieniowania, a znajdują się w odległości mniejszej niż 10 nm, to wzbudzając donor wiązką o długości fali odpowiadającej maksimum jego absorpcji, obserwuje się emisję fali o długości odpowiadającej maksimum emisji akceptora. Jeśli odległość między donorem a akceptorem jest większa, przekazanie energii nie zachodzi i obserwuje się jedynie emisję fali przez donor z charakterystycznym dla niego maksimum emisji.
Zjawisko to znajduje zastosowanie m.in. jako metoda badania interakcji między białkami. Eksperyment polega na wyznakowaniu dwóch różnych białek dwoma różnymi markerami fluorescencyjnymi - jeden z nich pełni rolę donora, drugi akceptora - każdy o innym widmie emisji i absorpcji (np. GFP - Green Fluorescent Protein i jego modyfikacja - BFP - Blue Fluorescent Protein), a następnie działaniu na mieszaninę białek światłem o długości fali odpowiadającej maksimum absorpcji donora i rejestrowaniu widma emisyjnego. Jeśli nastąpił wzrost intensywności emisji fali o długości odpowiadającej maksimum emisji akceptora, to oznacza, że odległość między wyznakowanymi białkami nie przekracza 10 nm, co wskazuje na zachodzenie między nimi interakcji. Podczas gdy znakowanie białek za pomocą organicznych barwników fluorescencyjnych wymaga kłopotliwych procesów oczyszczania, chemicznej modyfikacji i wewnątrzkomórkowej iniekcji białka, warianty GFP można łatwo przyłączyć do białka gospodarza poprzez inżynierię genetyczną.  Mnogość wariantów GFP sprawia, że korzystanie z techniki FRET do badań biologicznych staje się coraz bardziej popularne.

== BRET ==
Ograniczeniem FRET jest konieczność zastosowania zewnętrznego źródła promieniowania do zainicjowania rezonansowego transferu energii, co może prowadzić do szumu tła wynikającego z bezpośredniego wzbudzenia akceptora lub fotowybielania. Aby uniknąć tej niedogodności, został opracowany BRET (Bioluminescence Resonance Energy Transfer). Technika ta wykorzystuje bioluminescencję lucyferazy (zwykle lucyferazy z Renilla reniformis), zamiast CFP (cyan fluorescent protein) jako chromofora-donora.


Glikobiologia

Glikobiologia – dziedzina wiedzy zajmująca się badaniem struktury i funkcji węglowodanów (oligosacharydów, cukrów lub glikanów). Glikany są ważnym składnikiem wszystkich żywych organizmów i pełnią wiele funkcji w procesach biologicznych. Glikobiologia to stosunkowo młoda, szybko rozwijająca się dziedzina, która odgrywa ważną rolę w badaniach medycznych, biochemicznych i biotechnologicznych.
Według Oksfordzkiego słownika języka angielskiego termin glikobiologia został sformułowany przez profesora Raymonda Dweka w 1988, który postulował wyodrębnienie nauki o cukrach jako oddzielnej dyscypliny. Powstanie tego terminu było wynikiem badań, które pomogły zrozumieć strukturę i funkcję glikanów w procesach komórkowych. Pod koniec XIX wieku pionierskie badania zostały wykonane przez Emila Fischera w celu ustalenia struktury szeregu najważniejszych cząsteczek cukru.

== Przypisy ==


Glikozylacja

Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy, często spotykane w organizmach żywych. Przykładowe związki tej grupy to glikoproteiny (produkty glikozylacji białek), glikolipidy (glikozylowane tłuszcze), nukleozydy (glikozylowane puryny lub pirymidyny) i glikozylowane flawonoidy (barwniki roślinne).

== Glikozylacja białek ==
Glikozylacja białek jest zjawiskiem powszechnym – ponad połowa białek w organizmach jest glikozylowana. Przyłączenie reszty cukrowej do białka następuje poprzez wiązanie N-glikozydowe lub wiązanie O-glikozydowe.
N-glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, na przykład u eukariontów do reszty asparaginy. Proces N-glikozylacji białek w organizmach żywych rozpoczyna się w cytoplazmie, jest kontynuowany w siateczce śródplazmatycznej i kończony w aparacie Golgiego. Jest to modyfikacja potranslacyjna białka, ponieważ jednak zachodzi równolegle z translacją, na rosnącym łańcuchu polipeptydowym, bywa określana jako proces kotranslacyjny. Podczas N-glikozylacji transferaza oligosacharydowa (OST, z ang. oligosaccharyltransferase) przyłącza do białka rozgałęziony oligosacharyd (14-mer), który jest presyntetyzowany jako pirofosforan dolicholu (alkoholu terpenowego związanego z siateczką śródplazmatyczną). Sekwencja cukrowa rozpoczyna się od 2 reszt N-acetyloglukozaminy. W kolejnych etapach procesu następuje modyfikacja oligosacharydu; u różnych organizmów ma ona różny przebieg.
O-glikozylacja zachodzi w aparacie Golgiego i jest procesem ściśle potranslacyjnym. Miejscami przyłączenia łańcucha cukrowego są zazwyczaj grupy hydroksylowe reszt Ser lub Thr, jednak mogą to być także inne lokalizacje, przykładowo Tyr lub Hyp. Poza pierwszą resztą cukrową (którą zazwyczaj jest N-acetylogalaktozamina), dalsza sekwencja cukrowa może być zróżnicowana.
W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.

== Przypisy ==


Histochemia

Histochemia – nauka z pogranicza biochemii oraz histologii, zajmująca się badaniem związków chemicznych i ich przemian w poszczególnych tkankach. Odkrycia z tej dziedziny są stosowane m.in. w diagnostyce medycznej.

== Bibliografia ==
Słownik tematyczny. Biologia, cz. 2, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 54, ISBN 978-83-01-16530-7 .


Hydrolacja

Hydrolacja – proces wiązania dwubiegunowych cząsteczek wody przez jonowe lub polarne grupy funkcyjne białek.

== Przypisy ==


Imbibicja

Imbibicja (od łac. imbibo "wypijać, nasiąkać") – proces pęcznienia koloidów. Polega on na przyłączaniu coraz większej ilości cząsteczek wody wiązaniami wodorowymi do cząsteczek płaszcza wodnego otaczającego cząsteczkę koloidu hydrofilnego, a tym samym na zwiększaniu odległości między kolejnymi micellami koloidowymi. Występuje m.in. w początkowej fazie kiełkowania nasion – pęcznieniu, w której zwiększają swoją objętość i masę po zanurzeniu w wodzie lub otoczeniu wilgotnego środowiska.
Zjawisko to zachodzi również w stomatologicznych masach wyciskowych, przechowywanych w środowisku hipotonicznym (np. w wodzie)

== Przypisy ==


Kairomon

Kairomon (z gr. kairos – korzyści) – substancja semiochemiczna wydzielana mimowolnie przez organizm niosąca sygnał neutralny lub niekorzystny dla nadawcy, a korzystny dla odbiorcy. Przykładowo – jako kairomon może działać zapach drapieżnika wyczuwany przez jego ofiarę. Ofiara po detekcji takiej substancji może podjąć mechanizmy obronne. Innym przykładem kairomonów są substancje wydzielane przez rośliny, które przyciągają roślinożerców. Zdarza się, że dana substancja jest kairomonem w stosunku do jednego gatunku (jako jego atraktant), a allomonem dla innego (jako jego repelent).
Istnienie kairomonów udowodniono w przypadku ryb i zooplanktonu (zapach ryb drapieżnych indukuje mechanizmy obronne drobnych ryb, zapach ryb planktonożernych i bezkręgowców drapieżnych indukuje mechanizmy obronne – morfologiczne (cyklomorfoza) i behawioralne – u zwierząt planktonowych). Podobnie jest przy wykrywaniu kairomonów pochodzących od zooplanktonu przez organizmy fitoplanktonowe.
Dla rozwielitek kairomonem mogą być substancje zawarte w żółci kręgowców, zwłaszcza ryb karpiowatych, lub ich metabolity. Również w przypadku larw wodzienia substancje zaangażowane w proces trawienny są kairomonem dla ich ofiar.

== Przypisy ==


Karboksylacja

Karboksylacja – reakcja chemiczna polegająca na przyłączeniu dwutlenku węgla (CO2) do innej cząsteczki chemicznej, z wykorzystaniem energii uzyskanej z defosforylacji ATP. Jest ona katalizowana przez karboksylazy (w których koenzym stanowi zazwyczaj biotyna).
Karboksylacja stanowi m.in. pierwszy etap cyklu Calvina, polegający na przyłączeniu dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (reakcja katalizowana przez karboksylazę rybulozobifosforanową – RuBisCO).

== Bibliografia ==
MarzenaM. Popielarska MarzenaM., RobertR. Konieczny RobertR., GrzegorzG. Góralski GrzegorzG., Słownik szkolny. Biologia, Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2008, s. 150, ISBN 978-83-7435-692-3 .


Ligand (biochemia)

Ligand – związek zdolny do swoistego wiązania się z receptorem. Ligandy będące nośnikami informacji zawierają w cząsteczce fragmenty odpowiedzialne za:

rozpoznanie receptora
konfigurację cząsteczki liganda
wystąpienie odpowiedzi komórkowej
redukcję szybkości rozkładu liganda.

== Podział ligandów ==
antagonisty
agonisty

== Przypisy ==


MetaCyc

MetaCyc - dostępna w Internecie, naukowo opracowana baza danych szlaków metabolicznych organizmów żywych. Zawiera informacje dotyczące ponad 1100 szlaków metabolicznych, występujących u ponad 1500 różnych organizmów opartych na sprawdzonych danych z literatury naukowej.
Ta naukowa baza danych została zapoczątkowana w 1999 roku przez Petera Karpa ze Stanford Research Institute.
MetaCyc przedstawia także dane nt. związków chemicznych, enzymów i genów. Ma wiele zastosowań naukowych w naukach biologicznych.
Informacje o enzymach zawierają informacje o ich budowie, kofaktorach, aktywatorach i inhibitorach, substratowej specyficzności i niekiedy także o stałych kinetycznych.
MetaCyc w mniejszym stopniu zajmuje się metabolizmem człowieka, a przede wszystkim dotyczy szlaków metabolicznych organizmów roślinnych i drobnoustrojów. Nie daje także podstaw do połączenia danych związanych ze szlakami metabolicznymi ze schorzeniami i zaburzeniami oraz zmianami w stężeniach metabolitów w tkankach czy komórkach.

== Linki zewnętrzne ==
MetaCyc


Metoda Babcocka

Metoda Babcocka – metoda stosowana do oznaczania zawartości tłuszczu w mleku.
Próbkę mleka zadaje się kwasem siarkowym, który uszkadza błonę białkową otaczającą kuleczki tłuszczu i powoduje zlewanie się emulsji tłuszczu w jednolitą masę. Oznaczenie przeprowadza się w specjalnych probówkach wirówkowych, butyrometrach, zaopatrzonych w kalibrowaną szyjkę ze specjalną skalą, na której odczytuje się procentową zawartość tłuszczu. Dodanie alkoholu amylowego ułatwia oddzielenie się warstwy tłuszczowej.

== Wykonanie oznaczenia ==
Za pomocą pipety o długim i wąskim końcu wprowadza się do butyrometru 5 ml dokładnie zmieszanego mleka. Dodaje powoli, wstrząsając, kroplami, stężony kwas siarkowy aż do szyjki. Należy unikać zagrzania się próbki. Dodaje się mieszankę alkoholu i kwasu solnego do znaczka zero podziałki. Należy Zamieszać i wirować przy 1000 obr./min przez 3 minuty. Odczyt położenia dolnego menisku słupa tłuszczu w kalibrowanej szyjce daje zawartość tłuszczu w mleku w procentach.

== Bibliografia ==
Wanda Mejbaum – Katzenellenbogen i Irena Mochnacka "Kurs praktyczny biochemii" PWN 1969

== Zobacz też ==
Stephen Moulton Babcock


Metylacja (biochemia)

Metylacja – reakcja biochemiczna, która prowadzi do powstawania pochodnych metylowych, jej końcowym produktem są betainy. Dawcą grupy metylowej jest aktywna metionina (S-adenozylometionina), z której po przekazaniu rodnika metylowego powstaje S-adenozylohomocysteina.


Międzynarodowa Unia Biochemii i Biologii Molekularnej

Międzynarodowa Unia Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry and Molecular Biology, IUBMB) – międzynarodowa organizacja pozarządowa działająca w dziedzinach biochemii i biologii molekularnej. Stworzona w 1955 jako Międzynarodowa Unia Biochemii (International Union of Biochemistry), w 2008 roku zrzeszała 76 krajów członkowskich.
Komitet Nazewnictwa IUBMB (często wspólnie z IUPAC) publikuje standardy nomenklatury biochemicznej i biologii molekularnej, w tym nomenklaturę nazewnictwa enzymów (np. numer EC), a także opracowuje i standaryzuje jednostki używane w tych dziedzinach nauk (np. jednostka enzymu).
IUBMB ponadto organizuje, co trzy lata, Kongres Biochemii i Biologii Molekularnej (Congress of Biochemistry and Molecular Biology), oraz sponsoruje inne konferencje, sympozja, aktywności edukacyjne i wykłady.
IUBMB jest także powiązane z czasopismami naukowymi, jak: Biochemistry and Molecular Biology Education (dawniej jako Biochemical Education), BioEssays, BioFactors, Biotechnology and Applied Biochemistry, IUBMB Life, Molecular Aspects of Medicine i Trends in Biochemical Sciences.

== Linki zewnętrzne ==
Strona IUBMB (ang.)
Rekomendowane nazewnictwo według IUBMB (ang.)


Mineralizacja (gleboznawstwo)

Mineralizacja – w gleboznawstwie proces rozkładu detrytusu do prostych cząstek mineralnych (nieorganicznych), np. CO2, H2O, NH3, H2S, zachodzący równocześnie z procesem humifikacji, prowadzącym do powstawania próchnicy. Proces mineralizacji zachodzi szybciej w warunkach tlenowych (z udziałem bakterii aerobowych) niż beztlenowych (z udziałem anaerobów). Proces aerobowy to butwienie, zaś anaerobowy to gnicie.

== Zobacz też ==
fermentacja
kompostowanie

== Przypisy ==


Okres utajenia

Okres utajenia – czas pomiędzy interakcją substancji chemicznej z organizmem a wystąpieniem objawów będących konsekwencją działania tej substancji.
Okres utajenia może być bardzo krótki lub trwać wiele lat, np. tlenek etylenu w przypadku interakcji z organizmem człowieka może wywołać białaczkę po upływie 9 do 20 lat.

== Użycie zwrotu ==
Nazwa okres utajenia może być stosowana tak w odniesieniu do tematyki chemicznej, jak i biologicznej (wirusy, bakterie itp.), jednakże w przypadku drugiej opcji bardziej powszechne jest używanie zwrotu okres wylęgania.

== Zobacz też ==
biologiczny okres półtrwania
czas połowicznego rozpadu

== Przypisy ==

== Linki zewnętrzne ==
https://www.encyklopedialesna.pl/haslo/okres-utajenia/ – okres utajenia ukazany na przykładzie zatrucia grzybami


Palmitylacja

Palmitylacja, palmitynacja, palmitoilacja – lipidowa modyfikacja białek polegająca na dołączeniu do cząsteczki białka reszty kwasu palmitynowego, poprzez resztę aminokwasową cysteiny.
Najczęściej palmitylacja zachodzi przez utworzenie wiązania tioestrowego między białkową resztą cysteinową a węglem karbonylowym kwasu palmitynowego. Zwana jest wówczas S-palmitylacją, gdyż wiązanie następuje przez atom siarki.
Palmitylacja zachodzić może również przez utworzenie wiązania amidowego między cząsteczką kwasu palmitynowego a resztą cysteinową białka. Wtedy nazywana jest N-palmitylacją, bowiem wiązanie następuje przez atom azotu.

== Zobacz też ==
prenylacja

== Przypisy ==


Peptyzacja

Peptyzacja – zjawisko przechodzenia osadu koloidalnego lub żelu w koloid, np. zol. Jest to odwrotność koagulacji i zachodzi w sposób odwracalny.

== Zobacz też ==
denaturacja białka


Peroksydacja lipidów

Peroksydacja lipidów − biologiczny proces utleniania lipidów, łańcuchowy i wolnorodnikowy, w którego wyniku powstają nadtlenki tych lipidów. Składa się z trzech etapów: inicjacji, propagacji i terminacji − typowych etapów reakcji wolnorodnikowych, oraz reinicjacji.

== Podział ==
Procesy peroksydacji lipidów dzieli się na dwa rodzaje. Są to:

peroksydacja nieenzymatyczna
peroksydacja enzymatyczna

== Produkty ==
Produktami procesów peroksydacji lipidów są aldehydy (np. dialdehyd malonowy − MDA), hydroksyaldehydy (np. 4-hydroksynonenal) i węglowodory (np. etan, pentan).

== Znaczenie ==
Produkty tego procesu dokonują modyfikacji właściwości fizycznych błon komórkowych, w tym:

obniżają hydrofobowość lipidowego wnętrza błon
depolaryzują błony
zaburzają asymetrię lipidową błon
hamują aktywność enzymów błonowych
hamują aktywność białek transportujących
co w konsekwencji może skutkować utratą integralności błon wewnątrzkomórkowych i błony plazmatycznej.

== Przypisy ==


PETaza

PETaza (EC 3.1.1.101, hydrolaza PET, hydrolaza poli(tereftalanu etylenu) – przedstawiciel grupy enzymów odpowiedzialnych za katalizowanie hydrolizy poli(tereftalanu etylenu) do monomerycznego kwasu mono(2-hydroksyetylo)tereftalowego (MHET) wg schematycznie przedstawionej reakcji:
(tereftalan etylenu)n + H2O → (tereftalan etylenu)n-1 + MHET,
gdzie n jest liczbą monomerów w łańcuchu polimeru. W wyniku powyższej reakcji śladowe ilości PET rozkładają się również do tereftalanu bis(2-hydroksyetylu) (BHET).
PETazy degradują biosubstytut PET - poli(2,5-furanian etylenu) (PEF) - poliestru, który może być produkowany z surowców odnawialnych: glikolu etylenowego i kwasu 2,5-furandikarboksylowego (FDCA). PETazy nie katalizują hydrolizy alifatycznych poliestrów takich jak poli(szczawian butylenu) czy kwas polimlekowy.
Nieenzymatyczna degradacja PET trwa setki lat, PETazy rozkładają to tworzywo w ciągu dni.

== Historia ==
Pierwszy enzym z grupy PETaz wyizolowano w 2016 roku z bakterii Ideonella sakaiensis, które znaleziono w osadach ściekowych pobranych przy japońskim przedsiębiorstwie przetwarzającym odpadowe butelki PET. Wcześniej były już znane inne enzymy rozkładające to tworzywo.
Odkryto około 69 enzymów różniących się strukturą, jednak w każdym z nich występują trzy jednakowe reszty w centrum aktywnym, co sugeruje, że mechanizm katalizowania reakcji rozkładu PET jest ten sam we wszystkich formach tych enzymów.

== Ścieżka degradacji PET przez bakterie Ideonella sakaiensis ==

W celu uzyskania energii z PET bakteria najpierw hydrolizuje PET za pomocą PETazy do kwasu mono(2-hydroksyetylo)tereftalowego (MHET), który w kolejnym etapie hydrolizuje przy użyciu MHETazy (hydrolazy MHET, ang. MHETase) do monomerów wyjściowego tworzywa sztucznego: glikolu etylenowego i kwasu tereftalowego. Te związki chemiczne bakterie potrafią wykorzystać bezpośrednio do produkcji energii.

== Przypisy ==


Pierwiastki biofilne

Pierwiastki biofilne, pierwiastki biogenne, nutrienty, biopierwiastki, bioelementy – niezbędne do życia pierwiastki chemiczne występujące w każdym organizmie żywym, pełniące wyjściową rolę do przemiany materii, prawidłowego rozwoju i budowy tegoż organizmu. Zalicza się do nich m.in.:

węgiel
wodór
azot
tlen
fosfor
siarkę
Elementy te wchodzą w skład makroelementów, które razem z mikroelementami tworzą chemiczne składniki organizmów. Dla określenia kompletnego składu pierwiastkowego danego organizmu wprowadzony został termin jonom, a nauka zajmująca się tym zagadnieniem to jonomika.

== Zobacz też ==
Biologiczne znaczenie pierwiastków

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Popularna Encyklopedia Powszechna, red. Marian Szulc, tom II (B), Wydawnictwo Pinex


Proteoliza

Proteoliza – hydrolityczny rozkład wiązania peptydowego za pomocą proteaz. Prowadzi do rozkładu białek na peptydy i aminokwasy.
Proteoliza jest procesem składowym trawienia oraz procesów rozpadu (degradacji) szkodliwych białek w komórce.

== Przypisy ==


Punkt izoelektryczny

Punkt izoelektryczny (pI, pH(I)) – wartość pH, przy której populacja cząsteczek amfolitycznych, tj. posiadających kationowe i anionowe grupy funkcyjne (np. aminokwasy białkowe), zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero. Stężenie jonu obojnaczego przyjmuje wtedy maksymalną wartość, a stężenia form anionowej i kationowej mają jednakowe, minimalne stężenie. W przypadku związków słabo rozpuszczalnych występują wtedy też niezdysocjowane cząsteczki.
Sytuacja taka może mieć miejsce w dwóch przypadkach:

w roztworze istnieją wyłącznie jony obojnacze (tzw. zwitterjony)
w roztworze istnieje taka sama liczba anionów i kationów
W punkcie izoelektrycznym cząsteczki mają:

najmniejszą rozpuszczalność
najmniejszą lepkość
najmniejsze ciśnienie osmotyczne
Wartość ta jest oznaczana często w odniesieniu do białek i aminokwasów.
Innym ważnym zastosowaniem punktu izoelektrycznego jest jego wykorzystanie w inżynierii materiałowej, gdzie istotne jest wyznaczanie punktu izoelektrycznego tlenków metali takich jak: hematyt, krzemionka, magnetyt czy tlenek cynku.

== Punkt izoelektryczny białek i peptydów ==
Punkt izoelektryczny białek i peptydów można wyznaczyć metodami polarymetrycznymi, chromatograficznymi (ogniskowanie chromatograficzne, CF, z ang. chromatofocusing) i elektroforetycznymi (ogniskowanie izoelektryczne, IEF, z ang. isoelectrofocusing). Ponadto istnieje możliwość wyznaczenia wartości teoretycznej dla białek na podstawie równania Hendersona-Hasselbacha (kluczowym elementem tego podejścia jest uwzględnienie wartości  pKa lub pKb grup aminowych i karboksylowych w łańcuchach bocznych i aminokwasach terminalnych). Istniejące metody przewidywania punktu izoelektrycznego oparte są na zastosowaniu m.in. algorytmów genetycznych, maszynach wektorów nośnych oraz optymalizacji wartości pK. Dodatkowo, dane na temat punktu izoelektrycznego wyznaczonego eksperymentalnie zebrano w postaci baz danych SWISS-2DPAGE oraz PIP-DB Ponadto istnieje także baza danych zawierająca teoretycznie wyznaczone punkty izoelektryczne dla wszystkich białek w Uniprot.
Dla aminokwasu zawierającego jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową wartość pI można obliczyć w na podstawie wartości pKa1 i pKa2 danej cząsteczki:

pI = ½(pKa1 + pKa2)
W przypadku aminokwasów zawierających więcej naładowanych grup bocznych (np. lizyna, kwas asparaginowy) bierze się pod uwagę obie wartości pKa naładowanych grup czyli w równaniu powyżej wykorzystuje się średnią  z obu grup np. dla lizyny jest to (8,95 + 10,53)/2 = 9,74, a dla kwasu asparaginowego (2,09 + 3,86)/2 = 2,98.
W pH poniżej pI białka mają ładunek dodatni, zaś powyżej ich ładunek jest ujemny. Ma to duże znaczenie w czasie rozdziału metodą elektroforezy. pH żelu elektroforetycznego zależy od użytego buforu. Jeżeli pH buforu jest wyższe od pI białka, to będzie ono migrować w kierunku anody (ujemny ładunek – anion, jest przyciągany do niej). Z drugiej strony jeśli pH buforu jest niższe od pI białka będzie ono się poruszać w kierunku ujemnie naładowanej strony żelu (kationy będą wędrować do katody). Białko nie będzie migrować jeśli pH buforu i pI danego białka będą sobie równe.

== Materiały ceramiczne ==
Punkt izoelektryczny jest wykorzystywany w czasie tworzenia i przetwarzanie materiałów ceramicznych. Występujące w tych materiałach tlenki metali (M-OH, gdzie M oznacza kation metalu Al, Si itd.) w wodnej zawiesinie przyjmują określoną formę w zależności od pH. Przy pH powyżej punktu izoelektrycznego na powierzchni dominują cząsteczki M-O−, zaś przy pH poniżej pI dominują cząsteczki M-OH2+. Poniżej podano wartości pI dla najczęściej stosowanych materiałów ceramicznych:

Uwaga: Powyżej przyjęto wartości pI w temperaturze 25 °C. Wartość pI może ulegać dużym odchyleniom w zależności od czynników takich jak czystość związku chemicznego czy temperatura. Dodatkowo, często różne źródła podają inne wartości pI.

== Przypisy ==

== Linki zewnętrzne ==
Program do obliczania pI oraz więcej wiadomości na ten temat
prot pi - program pozwala obliczyć teoretyczny punkt izoelektryczny z uwzglednieniem modyfikacji posttranslacyjnych
SWISS-2DPAGE - białkowa baza danych eksperymentalnie wyznaczonych punktów izoelektrycznych na podstawie elektroforezy 2D-PAGE (~ 2,000 białek)
Proteome-pI - baza danych zawierająca teoretyczne punkty izoelektryczne białek


Reakcja Jaffego

Reakcja Jaffego – metoda kolorymetrycznego oznaczania kreatyniny w płynach ustrojowych, wykorzystywana w laboratoriach klinicznych.
Barwna reakcja kreatyniny z kwasem pikrynowym (2,4,6-trinitrofenolem) w środowisku alkalicznym została opisana przez Maxa Jaffego w 1886 roku w pracy zatytułowanej Über den Niederschlag, welchen Pikrinsäure in normalem Harn erzeugt und über eine neue Reaction des Kreatinins. W 1914 roku Otto Folin i J.L. Morris opracowali metodę oznaczania kreatyniny z wykorzystaniem reakcji Jaffego w moczu, a w 1919 roku Folin i Hsien Wu w odbiałczonej krwi.
Struktura pomarańczowoczerwonego produktu reakcji była przedmiotem wielu badań. W 1975 roku Anthony R. Butler wykazał, że powstającym barwnym związkiem jest tzw. kompleks Janovsky’ego, którego stężenie można określić, mierząc absorbancję przy 483 nm. Stężenie kreatyniny w próbce określa się, mierząc absorbancję po reakcji. Reakcja Jaffego, po udoskonaleniach, pozostała ważną metodą analityczną oznaczania kreatyniny w próbkach fizjologicznych. Została opracowana także jej wersja zminiaturyzowana, przeprowadzana na papierku analitycznym, z określaniem stężenia kreatyniny na podstawie pomiaru intensywności RGB powstałego kompleksu Janovsky’ego za pomocą kamery CMOS.

== Interferencje ==
Już sam Jaffe w swojej pracy zauważył, że kreatynina nie jest jedynym związkiem, który tworzy pomarańczowy kompleks w reakcji z kwasem pikrynowym, a podobny efekt jest obserwowany także w obecności acetonu czy glukozy. Obecnie za związki znacząco wpływające na oznaczone stężenie kreatyniny metodą Jaffego uważa się białka, bilirubinę, glukozę, kwas askorbinowy, acetooctany czy antybiotyki z grupy cefalosporyn, a całkowita liczba znanych interferentów sięga 200. W konsekwencji, w porównaniu z innymi metodami, procedura Jaffego zawyża uzyskiwane wyniki średnio o około 27 μmol/l.

=== Pomiar dyskryminacyjny ===
Sposobem minimalizacji interferencji w metodzie Jaffego stosowanym w rutynowej analizie klinicznej jest pomiar dyskryminacyjny, zwany niekiedy kinetycznym lub dwupunktowym. Taki tryb pomiaru zastosowany do reakcji Jaffego został opisany przez Fabiny i Ertingshausena. Jako sygnał analityczny zamiast absorbancji została wykorzystana różnica absorbancji zmierzonej między 20 a 80 sekundą reakcji dla długości fali 520 nm. W ten sposób eliminuje się wpływ związków reagujących z kwasem pikrynowym z inną kinetyką niż kreatynina, na przykład bilirubiny.

== Przypisy ==


Reakcje trofochemiczne

Reakcje trofochemiczne – behawioralne i metaboliczne reakcje zwierząt wywołane recepcją sygnałów chemicznych (chemoatraktantów). Reakcją na chemoatraktanty może być zmiana poziomu metabolizmu, zmiana zachowania i przemieszczanie się zwierząt, co wpływa na optymalizację żerowania, unikanie drapieżników lub osłabienie konkurencji międzygatunkowej. Te same sygnały chemiczne, które przyciągają określone gatunki zwierząt do źródła pożywienia, pozwalają innym gatunkom rozpoznać potencjalne zagrożenie i unikać miejsc, w których zachodzi prawdopodobieństwo spotkania z drapieżnikiem.
Istotne znaczenie w rozpoznawaniu bodźców chemicznych i reakcji na nie ma ilość substancji sygnałowej – im wyższe jej stężenie, tym większe prawdopodobieństwo charakterystycznej reakcji trofochemicznej u zwierzęcia. Reakcje trofochemiczne zwierząt ulegają modyfikacji np. w przypadku braku pożywienia, rozpoznają one wtedy o wiele niższe stężenia sygnałów trofochemicznych.

== Zobacz też ==
chemorecepcja

== Bibliografia ==
Chemorecepcja w środowisku wodnym
Tomasz Janecki. Zapachy głębin. „Wiedza i Życie”. Prószyński Media. ISSN 0137-8929. brak numeru strony


Reaktywne formy tlenu

Reaktywne formy tlenu, RFT (lub ROS, od ang. reactive oxygen species) – reaktywne indywidua chemiczne zawierające w swoim składzie atomy tlenu z niesparowanym elektronem (rodniki) lub wiązania O–O i zdolne do uczestniczenia w reakcjach chemicznych, które odgrywają znaczącą rolę w metabolizmie i starzeniu się organizmów żywych.

== Klasyfikacja ==
Reaktywne formy tlenu będące rodnikami:

anionorodnik ponadtlenkowy O2•−
rodnik wodoronadtlenkowy HO2•
rodnik hydroksylowy HO•
rodnik alkoksylowy RO•
Reaktywne formy tlenu niebędące rodnikami (niemające niesparowanego elektronu):

tlen singletowy 1O2
ozon O3
nadtlenek wodoru H2O2

== Charakterystyka ==
Niektóre reaktywne formy tlenu są naturalnymi produktami metabolizmu, inne powstają w układach nieożywionych.
Najbardziej rozpowszechnione RFT w organizmach żywych to anionorodnik ponadtlenkowy i rodnik wodoronadtlenkowy. Powstają one podczas wycieku elektronów z łańcucha oddechowego. Anionorodnik ponadtlenkowy może również powstać w procesie redukcji tlenu cząsteczkowego przez mieloperoksydazę i oksydazę NADPH – kluczowe enzymy uczestniczące w pierwszej linii obrony przed patogenami. Dalsza redukcja przez dysmutazę ponadtlenkową powoduje powstanie nadtlenku wodoru. Anionorodnik ponadtlenkowy może również ulec konwersji do rodnika wodoronadtlenkowego, alkoksylowego i hydroksylowego.
Stanowią ważny składnik przekazu sygnału w organizmach żywych. W pewnych sytuacjach poziom RFT może gwałtownie wzrosnąć prowadząc do uszkodzenia struktur w komórkach. Zjawisko to nazywa się stresem oksydacyjnym. Komórki bronią się przed nim zwiększając ekspresję enzymów takich jak katalazy i dysmutazy ponadtlenkowe. Niskocząsteczkowe przeciwutleniacze, takie jak kwas askorbinowy (witamina C), kwas moczowy lub glutation również pełnią rolę ochronną przed stresem oksydacyjnym.

== Reaktywne formy tlenu w regulacji procesów fizjologicznych ==
RFT uczestniczą w wielu procesach komórkowych. Są to, między innymi:

sprzężenie oksydacyjno-fosforylacyjne, które zachodzi w mitochondriach i dostarcza energii komórkom
apoptoza, czyli zaprogramowana autodestrukcja komórek
krzepnięcie krwi.
Szereg substancji będących środkami medycznymi powoduje wytwarzanie RFT. Prowadzą do tego ich nieenzymatyczne reakcje z tlenem lub reakcje redoks wewnątrz komórek. Zwiększona produkcja RFT występuje podczas wysiłku fizycznego i po jego zakończeniu. Intensywny wysiłek cechuje m.in. wzrost peroksydacji lipidów i poziomu uszkodzeń DNA. W 2014 laureat nagrody Nobla James Watson przedstawił hipotezę sugerującą, że niedobór RFT jest związany z występowaniem cukrzycy, otępienia, chorób układu krążenia i niektórych postaci nowotworów.
W odpowiedzi na wzrost stężeń RFT często zachodzi wzrost aktywności enzymów rozkładających te formy i wzrost stężeń niskocząsteczkowych przeciwutleniaczy.
Działanie RFT w komórce nie musi ograniczać się do negatywnych efektów. Gdy występują one w stężeniu fizjologicznym, mogą odgrywać ważną rolę w prawidłowym funkcjonowaniu komórek, poprzez udział w sygnalizacji komórkowej i regulację takich procesów jak: proliferacja, różnicowanie, apoptoza i migracja. W organizmach żywych istotne jest utrzymywanie odpowiedniej homeostazy prooksydacyjno-antyoksydacyjnej.
Ma to miejsce w:

obronie przed inwazją mikroorganizmów
walce z pasożytami
niektórych reakcjach metabolicznych, gdzie RFT pełnią rolę substratów (np. tworzenie tyroksyny – hormonu tarczycy)
reakcjach niektórych enzymów – też jako substraty (np. dioksygeneza indolowa)
terapiach, gdzie wykorzystywana jest hormeza radiacyjna (np. kąpiele i inhalacje radonowe)
procesach aktywowania niektórych enzymów
procesach aktywowania niektórych białek transportowych
modyfikowaniu szlaków przekazywania informacji do komórki
szeregu zastosowań tlenku azotu (np. nitrogliceryna, syldenafil)
procesie apoptozy – sygnalizowaniu, inicjowaniu i egzekucji programowanej śmierci komórki.
Nadmierne wytwarzanie RFT wywołane jest stresem oksydacyjnym, który pojawia się w wielu stanach patologicznych i leczenia, na przykład w czasie terapii fotodynamicznej.
Stężenie reaktywnych form tlenu jest ściśle regulowane w komórce przez antyoksydanty, takie jak zmiatacze wolnych rodników, glutation, tokoferole oraz enzymy antyoksydacyjne. Zaburzenie równowagi między związkami prooksydacyjnymi i antyoksydacyjnymi wywołuje stres oksydacyjny, który może doprowadzić do uszkodzenia, a także śmierci komórki na drodze apoptozy lub nekrozy. Śmierć komórki wywołana jest upośledzeniem jej funkcji przez utlenienie jej składników, takich jak białka.
RFT mogą również pełnić rolę regulatora u roślin. W organizmach zwierzęcych mogą wzmagać odpowiedź immunologiczną (głównie na patogeny zewnątrzkomórkowe), regulować adhezję komórkową oraz indukować odpowiedź na hipoksję (poprzez produkcję czynnika HIF1).
Szybkość i łatwość dyfuzji RFT oraz ich zdolność do niespecyficznego reagowania z wieloma składnikami komórki może prowadzić do zaburzenia funkcjonowania komórki oraz być przyczyną wielu chorób (cukrzycy, miażdżycy, nowotworów, choroby Alzheimera, choroby Parkinsona).

=== RFT w regulacji śmierci komórki ===
Reaktywne formy tlenu, które powstają w komórce w odpowiedzi na stres oksydacyjny mogą stymulować śmierć komórki przez aktywację szlaków apoptotycznych lub oddziaływanie na inne białka komórki. Reagując z białkami, upośledzają ich funkcję na skutek utleniania. Uszkodzenia białek mogą stać się sygnałem dla komórki aby weszła w proces apoptozy.
Indukcja apoptozy może zostać wywołana również przez uszkodzenia DNA, usunięcie czynników wzrostu lub wiązanie się specyficznych ligandów do receptorów śmierci. Czynniki te powodują modyfikacje potranslacyjne w białkach (fosforylacja, cięcie białek charakterystyczne dla szlaków kaspaz) prowadzące do apoptozy.

=== Modyfikacje białek indukowane reaktywnymi formami tlenu ===
RFT uszkadzają białka, które w efekcie mogą wpływać na szlaki przekazywania sygnału. Zmiany te mogą być odwracalne, np. modyfikacja reszt cysteinowych lub nieodwracalne, jak karbonylacja i powstawanie dityrozyny.

=== Udział RFT w regulacji migracji komórek ===
Istnieje wiele szlaków sygnałowych zależnych od RFT, zaangażowanych w regulację aktywności ruchowej komórek zwierzęcych zarówno prawidłowych, jak i nowotworowych. Bardzo ważnym mechanizmem regulującym aktywność białek związanych z migracją komórek są reakcje fosforylacji i defosforylacji. Modyfikacja działania tych szlaków poprzez regulację aktywności niektórych białek enzymatycznych może być efektem ich odwracalnego utleniania przez reaktywne formy tlenu. RFT ingerują w szlaki przekazywania sygnałów poprzez zahamowanie aktywności fosfataz. Dochodzi do utlenienia reszt cysteinowych znajdujących się w centrum aktywnym fosfataz, czego skutkiem jest ich inaktywacja, co w konsekwencji wpływa to na funkcjonowanie wielu kaskad sygnalizacji wewnątrzkomórkowej.

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Grzegorz Bartosz: Druga twarz tlenu. Wyd. 2. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008. ISBN 978-83-01-13847-9.


Region kodujący

Region kodujący, rejon kodujący, CDS (od ang. coding DNA sequence) – część genu na DNA lub RNA złożona z eksonów i opisująca budowę cząsteczki białka, stanowiąca sumę fragmentów kodujących genomu danego organizmu
Od końca 5′ rejon kodujący jest ograniczony  kodonem startowym, natomiast od końca 3′ jest to kodon terminacyjny. W mRNA region kodujący otoczony jest obszarem 5′ niepodlegającym translacji oraz obszarem 3′ niepodlegającym translacji, wchodzącymi również w skład eksonów. CDS jest tą właśnie częścią transkryptu RNA, która ulega translacji na rybosomach.
Identyfikacja otwartej ramki odczytu poprzez sekwencję DNA jest prosta, natomiast w przypadku sekwencji kodującej tak nie jest, gdyż komórka poddaje translacji jedynie pewien podzbiór wszystkich otwartych ramek odczytu.

== Przypisy ==


Rozpad gnilny

Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia materii w przyrodzie.
Wysoka wilgotność i temperatura przyspieszają gnicie, natomiast brak wilgotności i niska temperatura spowalniają, a w niektórych przypadkach nawet całkowicie wstrzymują ten proces.
W wyniku gnicia powstają związki o uciążliwym zapachu, takie jak siarkowodór, skatol, indol, ptomainy, a ostatecznymi produktami mineralizacji białek są: amoniak, wodór, azot, dwutlenek węgla, woda, siarkowodór i prostsze substancje przyswajalne przez rośliny.
Proces gnilny u człowieka rozpoczyna się w przewodzie pokarmowym, głównie w okolicy kątnicy. Pod wpływem siarkowodoru hemoglobina przekształca się w sulfohemoglobinę. Powoduje to zielonkawe zabarwienie dolnych kwadrantów brzucha, silniejsze po prawej stronie. Zielonkawe (szarozielone) zabarwienie obejmuje kolejne części ciała. Reakcja hemoglobiny z siarkowodorem w naczyniach krwionośnych powoduje powstanie tzw. smug dyfuzyjnych, nieostro odgraniczonych brunatnych lub zielonoczarnych pasm wzdłuż przebiegu naczyń krwionośnych. Równocześnie dochodzi do powstawania gazów gnilnych, które doprowadzają do rozdęcia i zniekształcenia zwłok, co nazywane jest gigantyzmem gnilnym Caspra.

== Zobacz też ==

mineralizacja
butwienie
fermentacja

== Bibliografia ==
Nauka o śmierci. W: Andrzej Jakliński, Jan Kobiela, Kazimierz Jaegermann, Zdzisław Marek, Zofia Tomaszewska, Bożena Turowska: Medycyna sądowa. Warszawa: PZWL, 1979, s. 33-35. ISBN 83-200-0176-5.
Ustalenie czasu śmierci. W: Vincent J. DiMaio, Dominik DiMaio: Medycyna sądowa. Wrocław: Urban&Partner, 2003, s. 32-35. ISBN 83-87944-59-9.


Sekwencja sygnałowa

Sekwencja sygnałowa peptydu – swego rodzaju „adres” dla danego peptydu, który informuje o tym, gdzie ma znaleźć się dane białko w komórce.
Wyróżnia się sekwencje sygnałowe dwóch rodzajów:

aminokwasowa – o charakterystycznym układzie dla danego celu, od kilku do kilkudziesięciu aminokwasów; niektórzy postulują, iż od konkretnego układu aminokwasów istotniejszy jest charakter ciągu aminokwasowego (na przykład: blok aminokwasów o resztach apolarnych)
struktura białka – drugo-, trzecio- i czwartorzędowa; kształt danego białka po sfałdowaniu;
sekwencja sygnałowa jest warunkiem niezbędnym i wystarczającym do skierowania białka do konkretnego przedziału.
Także system niszczenia białek krótko żyjących oparty na znakowaniu ubikwityną opiera się na sekwencji sygnałowej (8-10 aminokwasów) nazywanej destruction box.
Hipotezę istnienia sekwencji sygnałowych wysnuł Günter Blobel, za co w 1999 otrzymał nagrodę Nobla.


Sephadex

Sephadex jest usieciowanym żelem dekstranowym stosowanym do filtracji żelowej. Ma postać granulek o średnicy 10-300 µm, które w zależności od usieciowienia, różnią się zdolnością do pochłaniania wody. Zdolność do wchłaniania wody decyduje o właściwościach rozdzielczych. Sephadexy w swojej postaci przypominają strukturę drobnego proszku z granulkami o wielkości cząstek zazwyczaj od 20 do 300 mikrometrów. Po napęcznieniu w wodzie lub w roztworze soli, sephadexy tworzą żele, czyli dwufazowy układ rozpuszczalnika i granulek. Chromatografia cieczowa na żelu Sephadex określana jest inaczej jako sączenie molekularne. Służy do rozdziału substancji różniących się masą cząsteczkową na cele analityczne lub preparatywne.

== Twórcy ==
Firma Pharmacia została założona w 1911 roku w Sztokholmie w Szwecji przez farmaceutę Gustava Felixa Grönfeldta w Elgen Pharmacy. Nazwa firmy pochodzi od greckiego słowa φαρμακεία, transliterowanego pharmakeia, które oznacza „czarnoksięstwo”. Na początku istnienia firmy znaczna część zysków pochodziła z „cudownego leku” Phospho-Energon. Podczas II wojny światowej szwedzki chemik Björn Ingelman (który pracował dla Arne Tiselius na uniwersytecie w Uppsali) badał różne zastosowania polisacharydu dekstranu. Wraz z badaczem medycznym Andersem Grönwallem odkrył, że dekstran może być stosowany jako zamiennik osocza w transfuzjach krwi, na co może być duże zapotrzebowanie w czasie wojny. W 1943 roku skontaktowano się z Pharmacią, która wówczas była jeszcze małą firmą, a jej prezes Elis Göth był bardzo zainteresowany jej rozwojem. Produkt Macrodex, roztwór dekstranu, został wprowadzony na rynek cztery lata później. Produkty na bazie dekstranu miały odegrać znaczącą rolę w dalszej ekspansji Pharmacii. W 1951 roku firma przeniosła się do Uppsali w Szwecji, aby zbliżyć się do naukowców, z którymi współpracowała, a Ingelman został jej szefem badań. W 1959 roku Pharmacia jako pionier w dziedzinie filtracji żelowej wprowadziła produkty Sephadex. Były one również oparte na dekstranie i odkryciach dokonanych w departamencie Tiseliusa, tym razem przez Jerkera Poratha i Per Flodina. W 1967 roku w Uppsali powstała firma Pharmacia Fine Chemicals. W 1986 Pharmacia Fine Chemicals przejęła LKB-produkter AB i zmieniła nazwę na Pharmacia Biotech. Pharmacia Biotech rozszerzyła swoją rolę w „rewolucji biotechnologicznej” poprzez przejęcie PL Laboratories od Pabst Brewery oferujących linię specjalistycznych chemikaliów badawczych do rekombinacji DNA. Sprzedana w latach 90. prywatnym interesantom, Pharmacia została najpierw połączona z „Kabi Vitrum”, tworząc Kabi Pharmacia z siedzibą w Uppsali. W 1993 roku Kabi Pharmacia kupiła Farmitalia, włoską firmę, która opracowała doksorubicynę, chemioterapeutyk.

== Mechanizm działania ==
Mechanizm sączenia na żelu typu Sephadex można przedstawić następująco:

Cząsteczki większe niż pory napęczniałych ziaren żelu przepływają wyłącznie wraz z fazą ruchomą i są eluowane jako pierwsze. Dzieje się tak, gdyż nie mogą penetrować do ich wnętrza.
Mniejsze cząsteczki wnikają w różnym stopniu do wnętrza granulek żelu, co zależy od kształtu i rozmiaru. Eluowane są w kolejności zmniejszania się ich masy cząsteczkowej.
W chromatografii, gdy kolumny są wypełnione Sephadexem, duże cząsteczki są filtrowane szybciej, nie wpływając na pory spęczniałego żelu; mniejsze cząsteczki utkną jednak w porach i wyłaniają się dopiero później. To działanie filtrujące odpowiada za szerokie zastosowanie sefadeksów w chemii i biochemii do rozdzielania (frakcjonowania) mieszanin substancji o masie cząsteczkowej od 102 do 2 × 105.

== Rodzaje ==
Sephadex to w swojej istocie żywica do filtracji żelowej otrzymana przez sieciowanie dekstranu z epichlorohydryną. Różne typy Sephadex różnią się stopniem usieciowania, co wpływa na różnice w stopniu spęcznienia i zakresie frakcjonowania molekularnego. Stopień usieciowienia danego żelu określa cyfra znajdująca się przy dużej literze "G" (od G-10 do G-200). Większa cyfra oznacza niższy stopień usieciowania. Na przykład, Sephadex G-10 jest oznaczeniem dla małych cząsteczek, a G-75 dla większych cząsteczek. Najmniejszy rozmiar kulek zapewnia wyższą wydajność frakcjonowania i krótsze odległości dyfuzji. Sephadexy gruboziarniste i żywiczne są preferowane do rozdzielania grup na dużą skalę, gdzie wymagane są wysokie szybkości przepływu i niskie ciśnienia robocze.
Zakres frakcjonowania białek kulistych i dekstranów (Da)

== Zastosowanie ==
Żel Sephadex stosuje się w wielu doświadczeniach do:

rozdziału substancji różniących się masą cząsteczkową,
odsalania substancji, których masy cząsteczkowe są znacznie większe od masy cząsteczkowej soli obecnej w próbce
do wyznaczania mas cząsteczkowych związków,
bywa stosowany w przemyśle do produkcji witamin i antybiotyków.

== Przypisy ==


Siarczan protaminy

Siarczan protaminy – wielkocząsteczkowy organiczny związek chemiczny, sól zasadowego białka protaminy i kwasu siarkowego. Jest stosowany w medycynie do neutralizacji heparyny w przypadku wystąpienia krwawienia po jej podaniu. Jest w pełni skuteczny wobec heparyn niefrakcjonowanych; 1 mg neutralizuje 100–1000 jednostek heparyny. Zalecany jest także przy krwawieniach po podaniu heparyn drobnocząsteczkowych, np. enoksaparyny, jednak jego skuteczność jest wówczas jedynie częściowa.
Mechanizm neutralizacji opiera się na tworzeniu kompleksów pomiędzy przeciwnie naładowanymi polimerami. Powstające kompleksy ulegają agregacji, a uwięziona w nich heparyna przestaje być aktywna. Agregaty są strukturami o wielkości rzędu kilku mikrometrów.

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Farmakologia kliniczna. Alfons Chodera, Zbigniew Stanisław Herman (redaktorzy). Warszawa: Państwowy Zakład Wydawnictw Lekarskich, 1993. ISBN 978-83-200-1722-9. Brak numerów stron w książce


Substancja egzogenna

Substancja egzogenna (związek egzogenny) – związek chemiczny, który nie może być syntetyzowany przez określony organizm, a bierze udział w procesach biochemicznych przebiegających w nim, jako substancja pobrana z otoczenia np. przez układ pokarmowy.
Substancje egzogenne mogą być niezbędne dla funkcjonowania organizmu, jak np. witaminy, aminokwasy egzogenne i egzogenne kwasy tłuszczowe, lub być toksyczne jak np. ksenobiotyki.


Substancja endogenna

Substancja endogenna (związek endogenny, endogeniczny) – związek chemiczny wytwarzany wewnątrz organizmu. Niektóre substancje endogenne, jeżeli są wytworzone w nadmiarze, mogą być toksyczne, jak np. acetylocholina.

== Przypisy ==


Substancje semiochemiczne

Substancje semiochemiczne – związki chemiczne używane przez zwierzęta i rośliny do przekazywania informacji, wywierania określonego wpływu na otoczenie, głównie w celach obronnych, wszczynania alarmu, zaznaczania własnego terytorium czy informowania partnerów o gotowości płciowej.
Związki te są istotnym elementem życia zarówno pojedynczych osobników jak również funkcjonowania wielu społeczności w świecie zwierząt. Dużą grupę stanowią związki infochemiczne, pośród których szczególne miejsce zajmują feromony. Niektóre substancje semiochemiczne – kairomony – mogą być wydzielane wbrew interesowi organizmu wydzielającego.
Substancje semiochemiczne dzielą się na:

substancje allelochemiczne – oddziałujące międzygatunkowo:
allomony – przynoszą korzyść osobnikowi, który je wydziela
kairomony – przynoszą korzyść osobnikowi, który je odbiera
depresory – nie przynoszą korzyści ani osobnikowi, który je wydziela, ani osobnikowi, który je odbiera
synomony – substancje przynoszące korzyść osobnikowi wydzielającemu i odbierającemu
substancje o działaniu wewnątrzgatunkowym:
feromony
adaptacyjne autoinhibitory populacji
autotoksyny
nekromony

== Zobacz też ==
chemoatraktanty
biochemia zapylania

== Przypisy ==

== Bibliografia ==
Substancje semiochemiczne. W: Leszek Konopski, Michael Koberda: Fermony człowieka. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe Scholar, 2003. ISBN 83-7383-039-1. Brak numerów stron w książce


Synteza na podłożu stałym

Synteza na podłożu stałym (ang. Solid-phase synthesis) – sposób przeprowadzania reakcji chemicznej, w którym rosnąca cząsteczka produktu jest związana na powierzchni ciała stałego, zwanego podłożem reakcji, matrycą lub fazą, zaś niskocząsteczkowe substraty znajdują się w roztworze, w którym znajduje się podłoże.
Synteza na podłożu stałym znana jest również jako synteza na fazie stałej, synteza w fazie stałej i synteza z fazą stałą. Ostatnie określenie adekwatne jest do sytuacji gdy tylko jeden (np. przygotowawczy) etap syntezy wykonywany jest z użyciem podłoża stałego, a pozostałe reakcje prowadzone są w roztworze. Natomiast synteza w fazie stałej oznaczać może także proces, w którym wszystkie reagenty znajdują się w fazie stałej.
Technika ta jest stosowana głównie do syntezy rozmaitych biopolimerów takich jak DNA i białek, które wymagają precyzyjnej kontroli kolejności przyłączających się substratów, które tworzą odpowiednie sekwencje polipeptydowe lub nukleotydowe. Stosuje się ją także do syntezy polimerów sztucznych - np: polimerów blokowych i dendrymerów.
Synteza z fazą stałą jest wieloetapowym cyklem rekcji, w których istotne jest filtrowanie fazy stałej i związanego z nią produktu. Zadaniem podłoża jest z jednej strony uproszczenie wyodrębniania produktu po zakończonej syntezie, a z drugiej precyzyjna kontrola jej przebiegu.
Kontrolę syntezy prowadzi poprzez stosowanie następującej sekwencji działań, pokazanej na przykładzie otrzymywania polimeru naprzemiennego typu A-B-A-B-A-B...

jeden z monomerów (np: A) reaguje się z powierzchnią podłoża
tak przygotowane podłoże zanurza się w roztworze dwufunkcyjnego monomeru (B)
po przereagowaniu A z B, podłoże się wyodrębnia, płucze i przenosi do roztworu z monomerem A - na powierzchni podłoża znajduje się już zatem produktu o budowie ABA
podłoże ponownie się wyodrębnia, płucze i ponownie poddaje reakcji z B (powstaje A-B-A-B)
itd, aż do uzyskania pożądanego produktu końcowego, który "odcina" się od podłoża mechanicznie lub w wyniku odpowiedniej reakcji chemicznej.
Przy bardziej złożonej syntezie, w której konieczne jest użycie np: kilkunastu różnych substratów w określonej sekwencji - procedura jest bardziej złożona, ale jej zasadnicza idea nie ulega zmianie.
Przykładami takich reakcji i urządzeń je wykorzystujących są:

syntetyzator DNA
chemiczna synteza oligonukleotydów
syntetyzator białka
sekwencjonowanie na podłożu stałym

== Przypisy ==


Szowinizm węglowy

Szowinizm węglowy – termin wprowadzony przez Carla Sagana opisujący egocentryczną stronniczość, jakoby węgiel był niezbędny do istnienia życia tylko przez fakt, że ludzie są istotami opartymi na węglu.
Określenie szowinizmu węglowego jest również używane do krytyki idei, że sztuczna inteligencja teoretycznie nie może być świadoma ani prawdziwie inteligentna, ponieważ leżąca u jej podstaw materia nie jest biologiczna. Termin ten jest używany przez transhumanistów w celu wyrażenia sprzeciwu wobec powszechnie przyjętego poglądu, że życie ma z natury wyższą wartość moralną niż hipotetyczna sztuczna świadomość.

== Przypisy ==


Transaminacja

Transaminacja – reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy (aminotransferazy).
Ketokwasy te, to:

pirogronian,
szczawiooctan,
α-ketoglutaran.
Reakcje te zachodzą według wzoru:

α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa)
α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa)
α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa)

== Zobacz też ==
Dezaminacja
Transestryfikacja

== Bibliografia ==
Edward Bańkowski: Biochemia. Wrocław: Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, 2005. ISBN 83-89581-10-8. Brak numerów stron w książce


Transport tlenu

Transport tlenu i dwutlenku węgla w organizmie – cykl procesów, celem których jest dostarczenie tlenu do każdej komórki i odprowadzenie CO2.
Komórki żywe nieustanie potrzebują tlenu, aby mogły zachodzić procesy przemiany materii. W procesach uzyskiwania energii zachodzących w mitochondriach niezbędny jest tlen. Jest on transportowany układem oddechowym.
Gazy oddechowe transportowane są w następujący sposób:

Proces wymiany gazowej można podzielić na dwa etapy: wymianę zewnętrzną zachodzącą w płucach i wymianę wewnętrzną zachodzącą w tkankach.

== Zewnętrzna wymiana gazowa ==
Powietrze wdychane jest mieszaniną gazów. Jego składniki to: azot ok. 78%, tlen ok. 21%, dwutlenek węgla ok. 0,03% oraz inne gazy.
Wdech odbywa się dzięki przeponie i mięśniom międzyżebrowym. Dochodzi do zwiększenia objętości klatki piersiowej i obniżenia płuc za pomocą przepony. Prowadzi to do obniżenia ciśnienia w pęcherzykach płucnych, dzięki czemu powietrze jest wsysane do organizmu. Wydech jest czynnością nie wymagająca użycia mięśni, następuje przez rozluźnienie mięśni i zmniejszenie objętości płuc.
Powietrze wdychane jest przez jamę nosową i usta, gdzie powietrze jest filtrowane, ogrzewane i nawilżane. Następnie jest transportowane przez gardło, krtań i tchawicę do oskrzeli i pęcherzyków płucnych. W pęcherzykach zachodzi wymiana gazowa. Krew dopływająca do płuc z prawej komory serca zostaje utlenowana oraz oddaje nadmiar CO2. Bogata w tlen krew płynie do lewej komory serca, skąd rozejdzie się po całym ciele.
Wymiana O2 i CO2 pomiędzy pęcherzykami płucnymi a krwią odbywa się dzięki różnicy ciśnień tych gazów w płucach i krwi. Dyfuzja gazów w płucach zachodzi przez błonę pęcherzykowo-włośniczkową o grubości 0,5 µm. Tlen o większym powinowactwie wypiera wodór z uprotonowanej hemoglobiny i przyłącza się do niej. Powstaje oksyhemoglobina i wolny jon wodorowy. 1 g hemoglobiny może związać około 1,34 ml tlenu.
O2 + HHb → HbO− + H+
Jon wodorowy łączy się z jonem wodorowęglanowym przechodzącym do erytrocytów z osocza i powstaje kwas węglowy, który pod wpływem anhydrazy węglanowej rozpada się na dwutlenek węgla i wodę.
H+ + HCO3- → H2CO3 + E → CO2 + H2O
Z powodu różnicy prężności dwutlenek węgla dyfunduje do pęcherzyków, skąd jest wydalany podczas wydechu.

== Wewnętrzna wymiana gazowa ==
Procesy metaboliczne w tkankach zużywają tlen produkując dwutlenek węgla. Powoduje to wzrost prężności CO2 w tkankach. Przenika on przez ścianę naczyń włosowatych i dostaje się do erytrocytów. W erytrocytach działa anhydraza węglanowa, która z dwutlenku węgla i wody wytwarza kwas węglowy.
CO2 + H2O → H2CO3
Następnie kwas węglowy dysocjuje na jon wodorowęglanowy i jon wodorowy.
H2CO3 → HCO3- + H+
Jon wodorowęglanowy przechodzi do osocza na wymianę z jonem chlorkowym. Jon wodorowy łączy się z hemoglobiną, wypierając tlen z oksyhemoglobiny. Wytwarza się hemoglobina uprotonowana. Tlen odłączony z oksyhemoglobiny przechodzi do tkanek na zasadzie dyfuzji.

== Bibliografia ==
WładysławW. Traczyk WładysławW., AndrzejA. Trzebski AndrzejA., Fizjologia człowieka z elementami fizjologii stosowanej i klinicznej, wyd. 3, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2007 . Brak numerów stron w książce


Ubikwitynacja

Ubikwitynacja, ubikwityzacja – proces enzymatycznej modyfikacji potranslacyjnej białek następujący przez przyłączenie cząsteczek innego, małego białka, ubikwityny. Najczęściej zachodzi poprzez połączenie wiązaniem izopeptydowym karboksylowego końca ostatniego aminokwasu ubikwityny (glicyny 76) z łańcuchem bocznym lizyny obecnej w substracie. Proces ten zachodzi w komórce zarówno w cytoplazmie, jak i jądrze komórkowym. Odkrycie systemu ubikwitynacji w komórce zostało docenione poprzez przyznanie Nagrody Nobla Aaronowi Ciechanover, Avramowi Hershko i Irwinowi Rose z Chemii w 2004 roku.

== Rodzaje ubikwitynacji ==
monoubikwitynację, która polega na przyłączeniu monomerów ubikwityny do danego białka do pojedynczej reszty lizyny.
multi-monoubikwitynacja polega na przyłączeniu pojedynczych cząsteczek w wielu miejscach białka.
poliubikwitynację, polegającą na przyłączeniu polimerów (przynajmniej dimerów) ubikwityny do białka. Jest on przyłączany do jednej, konkretnej lizyny w strukturze białka. Może prowadzić do tworzenia łańcuchów prostych bądź rozgałęzionych.

== Rola ubikwitynacji w komórce ==
Modyfikacja białek poprzez ubikwitynację powoduje szereg zmian w ich właściwościach co wpływa na wiele procesów komórkowych. Monoubikwitynacja wpływa na aktywność zmodyfikowanego białka i reguluje takie procesy jak naprawa DNA, ekspresja genów, czy transport komórkowy. Jednym z przykładów jest monoubikwitynacja histonów H2A i H2B tworzących strukturę nukleosomu. Modyfikacja ta zmienia ekspresję genów w określonym regionie chromatyny i wpływa na modyfikację histonu H3 poprzez metylację. Jest to element mechanizmu regulacji ekspresji genów zwanego kodem histonowym. Innym przykładem jest zmienność funkcji PCNA pod wpływem ubikwitynacji, co powoduje wybór różnych ścieżek naprawy uszkodzonego DNA.
Obecność przyłączonej do białka ubikwityny wpływa na jego interakcję z innymi białkami. Stwierdzono obecność co najmniej 20 motywów odpowiedzialnych za kontakt z ubikwityną.
Poliubikwitynacja oznacza przyłączenie kolejnych cząsteczek ubikwityny i utworzenie łańcucha. W cząsteczce ubikwityny obecne jest 7 lizyn będących potencjalnymi miejscami do przyłączenia kolejnej cząsteczki: K6, K11, K27, K29, K33, K48, K63 oraz reszta metioniny M1. Utworzenie łańcucha poliubikwityny na lizynie 48 powoduje, że zmodyfikowane w taki sposób białko jest kierowane do proteasomu, gdzie następuje jego degradacja. Ubikwitynacji podlegają z jednej strony białka uszkodzone, zdeformowane, zdenaturowane i nieprawidłowo funkcjonujące, białka obce dla danej komórki (np. wirusowe), z drugiej zaś – białka krótko żyjące. Po oznaczeniu ubikwityną białko podlega rozkładowi w proteasomie. Rola łańcuchów ubikwitynowych utworzonych na pozostałych lizynach i reszcie metioniny pozostaje nieznana.

== Reakcja ubikwitynacji ==
Proces wymaga obecności trzech współdziałających ze sobą enzymów: E1 - enzymu aktywującego ubikwitynę, E2 - enzymu wiążącego i E3 - ligazy ubikwitynowej. W wyjątkowych przypadkach występuje również enzym E4, katalizujący przyłączenie uformowanego łańcucha ubikwityn do substratu.

Aktywacja ubikwityny. jest pierwszym etapem, niezbędnym do ubikwitynacji i zachodzi poprzez dwie reakcje
Enzym E1 wiąże ubikwitynę i cząsteczkę ATP i katalizuje acylo-adenylację karboksylowego końca ubikwityny.
Zachodzi przeniesienie ubikwityny na łańcuch boczny cysteiny obecnej u enzymu E1, z uwolnieniem cząstęczki AMP. Powstaje wówczas wysokoenergetyczne wiązanie tioestrowe. W proteomie człowieka znane są dwa białka aktywujące ubikwitynę: UBA1 i UBA6.
Przyłączenie ubikwityny do enzymu E2. Ubikwityna zostaje przeniesiona z enzymu E1 na wolną resztę cysteinową enzymu E2 w reakcji transestryfikacji. W jej trakcie E2 pozostaje połączone z E1 i ubikwityną. W proteomie człowieka znaleziono 35 białek aktywujących ubikwitynę.
Ligacja ubikwityny do substratu. Ostatnim etapem jest przyłączenie ubikwityny do białka docelowego poprzez wiązanie izopeptydowe. Dochodzi do tego przy udziale enzymu E3, ligazy ubikwityny która odpowiada za rozpoznanie konkretnego substratu. W proteomie człowieka występuje ich kilkaset.
Substratami reakcji są ATP, ubikwityna i białko z lizyną obecną w sekwencji, a produktami AMP, dwufosforan i ubikwitynowane białko.

== Deubikwitynacja ==
W komórkach obecne są enzymy pozwalające na odwrócenie reakcji ubikwitynacji. Są to wyspecjalizowane proteazy przecinające wiązanie izopeptydowe ubikwityna-lizyna, degradujące łańcuchy poliubikwitynowe, bądź kontrolujące ilość prekursorów ubikwityny w komórce. W genomie człowieka stwierdzono obecność 85 genów kodujących takie enzymy. Większość z nich należy do rodziny proteaz cysteinowych, niewiele do metaloproteaz. Silnie wpływają one na stabilność wielu białek, regulując ich działanie, co sprawia, że są atrakcyjnym celem dla przyszłych terapii.

== Przypisy ==